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- PDB-1l9x: Structure of gamma-Glutamyl Hydrolase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l9x
タイトルStructure of gamma-Glutamyl Hydrolase
要素gamma-glutamyl hydrolase
キーワードHYDROLASE / gamma-glutamyl hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


folate gamma-glutamyl hydrolase / tetrahydrofolylpolyglutamate metabolic process / gamma-glutamyl-peptidase activity / neutrophil degranulation / exopeptidase activity / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / vacuole / response to zinc ion / response to insulin / specific granule lumen ...folate gamma-glutamyl hydrolase / tetrahydrofolylpolyglutamate metabolic process / gamma-glutamyl-peptidase activity / neutrophil degranulation / exopeptidase activity / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / vacuole / response to zinc ion / response to insulin / specific granule lumen / azurophil granule lumen / melanosome / tertiary granule lumen / omega peptidase activity / response to ethanol / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase C26, gamma-glutamyl hydrolase / Gamma-glutamyl hydrolase domain profile. / Peptidase C26 / Peptidase C26 / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Gamma-glutamyl hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Li, H. / Ryan, T.J. / Chave, K.J. / Van Roey, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Three-dimensional structure of human gamma -glutamyl hydrolase. A class I glatamine amidotransferase adapted for a complex substate.
著者: Li, H. / Ryan, T.J. / Chave, K.J. / Van Roey, P.
履歴
登録2002年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年4月7日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag ..._struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: gamma-glutamyl hydrolase
B: gamma-glutamyl hydrolase
C: gamma-glutamyl hydrolase
D: gamma-glutamyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,42510
ポリマ－143,9564
非ポリマー4696
水14,772820
1
A: gamma-glutamyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0672
ポリマ－35,9891
非ポリマー781
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: gamma-glutamyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1453
ポリマ－35,9891
非ポリマー1562
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: gamma-glutamyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1453
ポリマ－35,9891
非ポリマー1562
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: gamma-glutamyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0672
ポリマ－35,9891
非ポリマー781
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.763, 156.451, 161.376
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
gamma-glutamyl hydrolase


分子量: 35988.961 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92820, folate gamma-glutamyl hydrolase
#2: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 820 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.24 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG4000, ammonium acetate, sodium chloride, sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288.K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
19-13 %PEG40001reservoir
20.05-0.2 Mammonium acetate1reservoir
30.1-0.2 M1reservoirNaCl
40.08 Msodium citrate1reservoirpH5.6
53.5 mg/mlprotein1drop
650 mM1dropNaAc
750 mMbeta-mercaptoethanol1drop
81 mMoctyl beta-glucopyranoside1drop
9500 mM1dropNaClpH5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.00918, 1.00870, 1.0064, 0.9918
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月3日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.009181
21.00871
31.00641
40.99181
反射解像度: 1.6→25 Å / Num. all: 161629 / Num. obs: 161520 / % possible obs: 82.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 21.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 53
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.211 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 6118 / Rsym value: 0.211 / % possible all: 31.5
反射
*PLUS
冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.045
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 31.5 % / Rmerge(I) obs: 0.211

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 8095 -RANDOM
Rwork0.181 ---
all0.181 161629 --
obs0.181 161520 82.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.6 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.17 Å / Luzzati sigma a obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9526 0 24 820 10370
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.21
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
精密化
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Rfactor obs: 0.182 / Rfactor Rfree: 0.202 / Rfactor Rwork: 0.182
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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