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- PDB-1l39: CONTRIBUTIONS OF ENGINEERED SURFACE SALT BRIDGES TO THE STABILITY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l39
タイトルCONTRIBUTIONS OF ENGINEERED SURFACE SALT BRIDGES TO THE STABILITY OF T4 LYSOZYME DETERMINED BY DIRECTED MUTAGENESIS
要素T4 LYSOZYME
キーワードHYDROLASE (O-GLYCOSYL)
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Daopin, S. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Contributions of engineered surface salt bridges to the stability of T4 lysozyme determined by directed mutagenesis.
著者: Sun, D.P. / Sauer, U. / Nicholson, H. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: To be Published
タイトル: The Structural and Thermodynamic Consequences of Burying a Charged Residue within the Hydrophobic Core of T4 Lysozyme
著者: Daopin, S. / Anderson, E. / Baase, W. / Dahlquist, F.W. / Matthews, B.W.
#3: ジャーナル: To be Published
タイトル: Multiple Stabilizing Alanine Replacements within Alpha-Helix 126-134 of T4 Lysozyme Have Independent, Additive Effects on Both Structure and Stability
著者: Zhang, X.-J. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
#4: ジャーナル: To be Published
タイトル: Tolerance of T4 Lysozyme to Proline Substitutions within the Long Interdomain Alpha-Helix Illustrates the Adaptability of Proteins to Potentially Destabilizing Lesions
著者: Sauer, U.H. / Dao-Pin, S. / Matthews, B.W.
#5: ジャーナル: To be Published
タイトル: Tolerance of T4 Lysozyme to Multiple Xaa (Right Arrow) Ala Substitutions: A Polyalanine Alpha-Helix Containing Ten Consecutive Alanines
著者: Heinz, D.W. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Cumulative Site-Directed Charge-Change Replacements in Bacteriophage T4 Lysozyme Suggest that Long-Range Electrostatic Interactions Contribute Little to Protein Stability
著者: Dao-Pin, S. / Soderlind, E. / Baase, W.A. / Wozniak, J.A. / Sauer, U. / Matthews, B.W.
#7: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Analysis of the Interaction between Charged Side Chains and the Alpha-Helix Dipole Using Designed Thermostable Mutants of Phage T4 Lysozyme
著者: Nicholson, H. / Anderson, D.E. / Dao-Pin, S. / Matthews, B.W.
#8: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Structural and Thermodynamic Analysis of the Packing of Two Alpha-Helices in Bacteriophage T4 Lysozyme
著者: Daopin, S. / Alber, T. / Baase, W.A. / Wozniak, J.A. / Matthews, B.W.
#9: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Toward a Simplification of the Protein Folding Problem: A Stabilizing Polyalanine Alpha-Helix Engineered in T4 Lysozyme
著者: Zhang, X.-J. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
#10: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Structure of a Thermostable Disulfide-Bridge Mutant of Phage T4 Lysozyme Shows that an Engineered Crosslink in a Flexible Region Does not Increase the Rigidity of the Folded Protein
著者: Pjura, P.E. / Matsumura, M. / Wozniak, J.A. / Matthews, B.W.
#11: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Structural Studies of Mutants of T4 Lysozyme that Alter Hydrophobic Stabilization
著者: Matsumura, M. / Wozniak, J.A. / Dao-Pin, S. / Matthews, B.W.
#12: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: High-Resolution Structure of the Temperature-Sensitive Mutant of Phage Lysozyme, Arg 96 (Right Arrow) His
著者: Weaver, L.H. / Gray, T.M. / Gruetter, M.G. / Anderson, D.E. / Wozniak, J.A. / Dahlquist, F.W. / Matthews, B.W.
#13: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Contributions of Left-Handed Helical Residues to the Structure and Stability of Bacteriophage T4 Lysozyme
著者: Nicholson, H. / Soderlind, E. / Tronrud, D.E. / Matthews, B.W.
#14: ジャーナル: Nature / 年: 1988
タイトル: Hydrophobic Stabilization in T4 Lysozyme Determined Directly by Multiple Substitutions of Ile 3
著者: Matsumura, M. / Becktel, W.J. / Matthews, B.W.
#15: ジャーナル: Nature / 年: 1988
タイトル: Enhanced Protein Thermostability from Designed Mutations that Interact with Alpha-Helix Dipoles
著者: Nicholson, H. / Becktel, W.J. / Matthews, B.W.
#16: ジャーナル: Science / 年: 1988
タイトル: Replacements of Pro86 in Phage T4 Lysozyme Extend an Alpha-Helix But Do not Alter Protein Stability
著者: Alber, T. / Bell, J.A. / Dao-Pin, S. / Nicholson, H. / Wozniak, J.A. / Cook, S. / Matthews, B.W.
#17: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1987
タイトル: Enhanced Protein Thermostability from Site-Directed Mutations that Decrease the Entropy of Unfolding
著者: Matthews, B.W. / Nicholson, H. / Becktel, W.J.
#18: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1987
タイトル: Structural Analysis of the Temperature-Sensitive Mutant of Bacteriophage T4 Lysozyme, Glycine 156 (Right Arrow) Aspartic Acid
著者: Gray, T.M. / Matthews, B.W.
#19: ジャーナル: Nature / 年: 1987
タイトル: Contributions of Hydrogen Bonds of Thr 157 to the Thermodynamic Stability of Phage T4 Lysozyme
著者: Alber, T. / Dao-Pin, S. / Wilson, K. / Wozniak, J.A. / Cook, S.P. / Matthews, B.W.
#20: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structural Studies of Mutants of the Lysozyme of Bacteriophage T4. The Temperature-Sensitive Mutant Protein Thr157 (Right Arrow) Ile
著者: Gruetter, M.G. / Gray, T.M. / Weaver, L.H. / Alber, T. / Wilson, K. / Matthews, B.W.
#21: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 Angstroms Resolution
著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W.
#22: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1987
タイトル: Temperature-Sensitive Mutations of Bacteriophage T4 Lysozyme Occur at Sites with Low Mobility and Low Solvent Accessibility in the Folded Protein
著者: Alber, T. / Dao-Pin, S. / Nye, J.A. / Muchmore, D.C. / Matthews, B.W.
#23: ジャーナル: Nature / 年: 1981
タイトル: Common Precursor of Lysozymes of Hen Egg-White and Bacteriophage T4
著者: Matthews, B.W. / Gruetter, M.G. / Anderson, W.F. / Remington, S.J.
#24: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1981
タイトル: Crystallographic Determination of the Mode of Binding of Oligosaccharides to T4 Bacteriophage Lysozyme. Implications for the Mechanism of Catalysis
著者: Anderson, W.F. / Gruetter, M.G. / Remington, S.J. / Weaver, L.H. / Matthews, B.W.
#25: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1981
タイトル: Relation between Hen Egg White Lysozyme and Bacteriophage T4 Lysozyme. Evolutionary Implications
著者: Matthews, B.W. / Remington, S.J. / Gruetter, M.G. / Anderson, W.F.
#26: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: Structure of the Lysozyme from Bacteriophage T4, an Electron Density Map at 2.4 Angstroms Resolution
著者: Remington, S.J. / Anderson, W.F. / Owen, J. / Teneyck, L.F. / Grainger, C.T. / Matthews, B.W.
#27: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1977
タイトル: Atomic Coordinates for T4 Phage Lysozyme
著者: Remington, S.J. / Teneyck, L.F. / Matthews, B.W.
#28: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1975
タイトル: Comparison of the Predicted and Observed Secondary Structure of T4 Phage Lysozyme
著者: Matthews, B.W.
#29: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1974
タイトル: The Three Dimensional Structure of the Lysozyme from Bacteriophage T4
著者: Matthews, B.W. / Remington, S.J.
#30: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1973
タイトル: Crystallographic Data for Lysozyme from Bacteriophage T4
著者: Matthews, B.W. / Dahlquist, F.W. / Maynard, A.Y.
#1: ジャーナル: To be Published
著者: Nicholson, H. / Becktel, W. / Matthews, B.W.
履歴
登録1991年1月28日処理サイト: BNL
改定 1.01991年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02022年11月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / citation_author / database_2 / database_PDB_matrix / entity_src_gen / pdbx_database_remark / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _database_PDB_matrix.origx[1][1] / _database_PDB_matrix.origx[1][2] / _database_PDB_matrix.origx[2][1] / _database_PDB_matrix.origx[2][2] / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _struct_ref_seq_dif.details
詳細: ORTHOGONAL X,Y,Z AXES WERE REALIGNED FROM A*,B,C TO A,B*,C CRYSTALLOGRAPHIC DIRECTIONS
Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 700SHEET THERE ARE SEVERAL SUBTLE ASPECTS OF THE SECONDARY STRUCTURE OF THIS MOLECULE WHICH CANNOT ...SHEET THERE ARE SEVERAL SUBTLE ASPECTS OF THE SECONDARY STRUCTURE OF THIS MOLECULE WHICH CANNOT CONVENIENTLY BE REPRESENTED IN THE HELIX AND SHEET RECORDS BELOW. THESE ASPECTS INFLUENCE THE REPRESENTATION OF HELIX 6 AND STRAND 3 OF SHEET *S1*. THE PAPER CITED AS REFERENCE 26 ABOVE SHOULD BE CONSULTED FOR THESE SUBTLETIES.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T4 LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6431
ポリマ－18,6431
非ポリマー00
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.100, 61.100, 96.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Atom site foot note1: RESIDUES 162 - 164 IN WILD-TYPE AND ALL MUTANT LYSOZYMES ARE EXTREMELY MOBILE. THUS THE COORDINATES FOR THESE RESIDUES ARE VERY UNRELIABLE.

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要素

#1: タンパク質 T4 LYSOZYME


分子量: 18643.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / プラスミド: M13 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細IN THIS MUTANT STRUCTURE THE SIDE CHAIN OF GLU 144 APPEARS TO HAVE TWO DIFFERENT CONFORMATIONS. THE ...IN THIS MUTANT STRUCTURE THE SIDE CHAIN OF GLU 144 APPEARS TO HAVE TWO DIFFERENT CONFORMATIONS. THE STRUCTURE WAS REFINED WITH THE SIDE CHAIN IN THE TWO ALTERNATIVE CONFORMATIONS. PROTEIN DATA BANK ENTRIES 1L39 AND 1L40 CONTAIN COORDINATES CORRESPONDING TO THE TWO DIFFERENT CONFORMATIONS OF GLU 144.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.07 %
結晶化
*PLUS
手法: batch method
詳細: taken from Remington, S.J. et al (1978). J. Mol. Biol., 81-98.
PH range low: 7 / PH range high: 6.7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein11
20.55 M11NaCl
314 mMmercaptoethanol11
41 mM11MgCl2
50.01 Msodium phospahte11
62.2 M11NaH2PO4
71.8 M11K2HPO4

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.85 Å / Num. obs: 12838 / % possible obs: 69 % / Rmerge(I) obs: 0.065

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解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.85→6 Å / Rfactor obs: 0.151
詳細: RESIDUES 162 - 164 IN WILD-TYPE AND ALL MUTANT LYSOZYMES ARE EXTREMELY MOBILE. THUS THE COORDINATES FOR THESE RESIDUES ARE VERY UNRELIABLE.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1310 0 0 152 1462
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.85 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. reflection all: 12138 / Rfactor obs: 0.151
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d0.016

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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