structures with acceptable covalent geometry, structures with the least restraint violations
代表モデル
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要素
#1: タンパク質・ペプチド
TC5b
分子量: 2171.413 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: THE PROTEIN was synthesized using standard FMOC solid-phase synthesis methods on an Applied Biosystems 433A peptide synthesizer.
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実験情報
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実験
実験
手法: 溶液NMR
NMR実験
タイプ: 2D NOESY
NMR実験の詳細
Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.
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試料調製
詳細
内容: 1.0-1.8 mM TC5b / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態
pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 282 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR
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NMR測定
放射
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長
相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz
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解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
XwinNMR
2.6
Bruker
collection
Felix
95
MSI
解析
CNS
1
Brunger
構造決定
Amber
6
Kollman
構造決定
Amber
6
Kollman
精密化
精密化
手法: Simulated annealing from random structures, steepest descent minimization ソフトェア番号: 1 詳細: 169 NOE distance constraints were employed. CNS was employed for S.A., followed by minimization using the SANDER module of AMBER.
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry, structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 38