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万見
- PDB-1l2l: Crystal structure of ADP-dependent glucokinase from a Pyrococcus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l2l
タイトルCrystal structure of ADP-dependent glucokinase from a Pyrococcus Horikoshii
要素ADP-dependent Glucokinase
キーワードTRANSFERASE / ADP glucokinase apo
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-specific glucose/glucosamine kinase / ADP-specific glucokinase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの） / glucokinase activity / glycolytic process / glucose metabolic process / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADP-dependent glucose/glucosamine kinase, archaeal / Adenosine kinase, small domain - #20 / ADP-specific phosphofructokinase/glucokinase, archaeal / ADP-specific phosphofructokinase/glucokinase / ADP-specific Phosphofructokinase/Glucokinase conserved region / ADP-dependent kinase (ADPK) domain profile. / Adenosine kinase, small domain / Ribokinase / Ribokinase-like / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase ...ADP-dependent glucose/glucosamine kinase, archaeal / Adenosine kinase, small domain - #20 / ADP-specific phosphofructokinase/glucokinase, archaeal / ADP-specific phosphofructokinase/glucokinase / ADP-specific Phosphofructokinase/Glucokinase conserved region / ADP-dependent kinase (ADPK) domain profile. / Adenosine kinase, small domain / Ribokinase / Ribokinase-like / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADP-dependent glucose/glucosamine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tsuge, H. / Sakuraba, H. / Katunuma, N. / Ohshima, T.
引用ジャーナル: PROTEIN SCI. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the ADP-dependent glucokinase from Pyrococcus horikoshii at 2.0-A resolution: a large conformational change in ADP-dependent glucokinase
著者: Tsuge, H. / Sakuraba, H. / Kobe, T. / Kujime, A. / Katunuma, N. / Ohshima, T.
履歴
登録2002年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-dependent Glucokinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1661
ポリマ－52,1661
非ポリマー00
水7,098394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.760, 74.730, 99.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ADP-dependent Glucokinase


分子量: 52166.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O58328, glucokinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 394 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.6
詳細: PEG6000, LiSO4, pH 3.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
29-13 %PEG60001reservoir
30.2 M1reservoirLi2SO4
40.1 Mcitrate1reservoirpH3.6

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データ収集

回折平均測定温度: 280 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 32198 / Num. obs: 25645 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 16.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル解像度: 2→2.06 Å / 冗長度: 3.48 % / Rmerge(I) obs: 0.178 / Num. unique all: 1660 / % possible all: 80
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 275056 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.11 Å / % possible obs: 97.1 % / Rmerge(I) obs: 0.418

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2→14.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 266483.95 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 2911 10.1 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 28958 87.2 %-
all-32198 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.9668 Å2 / ksol: 0.368907 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.39 Å20 Å20 Å2
2---8.21 Å20 Å2
3---12.61 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→14.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3479 0 0 394 3873
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.352
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.462.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.12 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 296 9.3 %
Rwork0.247 2889 -
obs--58.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.219
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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