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万見
- PDB-1kzh: Structure of a pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kzh
タイトルStructure of a pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from the Lyme disease spirochete Borrelia burgdorferi
要素phosphofructokinase
キーワードTRANSFERASE / phosphofructokinase / pyrophosphate / phosphotransferase / spirochete / borrelia burgdorferi
機能・相同性
機能・相同性情報


diphosphate-fructose-6-phosphate 1-phosphotransferase / diphosphate-fructose-6-phosphate 1-phosphotransferase activity / 6-phosphofructokinase activity / fructose 6-phosphate metabolic process / response to glucose / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphofructokinase; domain 3 / Pyrophosphate-dependent phosphofructokinase PfpB / Phosphofructokinase domain / Phosphofructokinase domain / ATP-dependent 6-phosphofructokinase / Phosphofructokinase superfamily / Phosphofructokinase / Rossmann fold - #450 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Rossmann fold ...Phosphofructokinase; domain 3 / Pyrophosphate-dependent phosphofructokinase PfpB / Phosphofructokinase domain / Phosphofructokinase domain / ATP-dependent 6-phosphofructokinase / Phosphofructokinase superfamily / Phosphofructokinase / Rossmann fold - #450 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pyrophosphate--fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase / Pyrophosphate--fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Borrelia burgdorferi (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Moore, S.A. / Ronimus, R.S. / Roberson, R.S. / Morgan, H.W.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: The structure of a pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from the Lyme disease spirochete Borrelia burgdorferi.
著者: Moore, S.A. / Ronimus, R.S. / Roberson, R.S. / Morgan, H.W.
履歴
登録2002年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42019年2月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / diffrn_source ...chem_comp / diffrn_source / entity_name_com / entity_src_gen / reflns / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _diffrn_source.type / _entity_name_com.name ..._diffrn_source.type / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _reflns.d_resolution_low / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: phosphofructokinase
B: phosphofructokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,87210
ポリマ－125,1042
非ポリマー7698
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6020 Å2
ΔGint-154 kcal/mol
Surface area38370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.098, 97.926, 148.173
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 phosphofructokinase / Pyrophosphate--fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase


分子量: 62551.812 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Borrelia burgdorferi (バクテリア)
遺伝子: BB0020 / プラスミド: pProEX HTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha
参照: UniProt: A0A0H3C4C8, UniProt: P70826*PLUS, diphosphate-fructose-6-phosphate 1-phosphotransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.13 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2M Ammonium Sulphate, 0.1M Tris HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
11 mM11MgCl2
22 mMpyrophosphate11pH7.0
35.0 mg/mlprotein11
42 Mammonium sulfate12
5100 mMTris12pH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年9月10日 / 詳細: Microfocus capillary optics
放射モノクロメーター: microfocus capillary optics, unfiltered
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→100 Å / Num. all: 41099 / Num. obs: 39787 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.55→2.67 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.334 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 4976 / % possible all: 98.3
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Rmerge(I) obs: 0.105
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.3 % / Rmerge(I) obs: 0.334

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARESIGMAA位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
SIGMAA位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.55→100 Å
Isotropic thermal model: Restrained individual atomic B-factors
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 3320 10 %Random
Rwork0.203 ---
all-41099 --
obs-39787 96.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8336 0 40 136 8512
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.98
LS精密化 シェル解像度: 2.55→5 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 3995 10 %
Rwork0.203 --
obs-39787 96.8 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Num. reflection obs: 39764 / Num. reflection Rfree: 3995 / % reflection Rfree: 9.7 % / Rfactor Rfree: 0.243 / Rfactor Rwork: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.243 / Rfactor Rwork: 0.203 / Rfactor obs: 0.203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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