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- PDB-1kve: KILLER TOXIN FROM HALOTOLERANT YEAST -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kve
タイトルKILLER TOXIN FROM HALOTOLERANT YEAST
要素(SMK TOXIN) x 2
キーワードTOXIN / HALOTOLERANT YEAST
機能・相同性
機能・相同性情報


toxin sequestering activity / toxin activity / killing of cells of another organism / protein-containing complex / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Smk Toxin, Beta chain / Smk Toxin, beta chain / Smk Toxin, alpha chain / Smk Toxin, alpha chain / Killer toxin, SMK, beta subunit / Salt-mediated killer toxin, alpha subunit / Killer toxin SMK, beta subunit superfamily / : / Salt-mediated killer protoxin 1, beta subunit / SMK1 alpha subunit ...Smk Toxin, Beta chain / Smk Toxin, beta chain / Smk Toxin, alpha chain / Smk Toxin, alpha chain / Killer toxin, SMK, beta subunit / Salt-mediated killer toxin, alpha subunit / Killer toxin SMK, beta subunit superfamily / : / Salt-mediated killer protoxin 1, beta subunit / SMK1 alpha subunit / Killer toxin Kp4/SMK / Few Secondary Structures / Irregular / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Salt-mediated killer protoxin 1
類似検索 - 構成要素
生物種Pichia farinosa (菌類)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kashiwagi, T. / Kunishima, N. / Suzuki, C. / Tsuchiya, F. / Nikkuni, S. / Arata, Y. / Morikawa, K.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: The novel acidophilic structure of the killer toxin from halotolerant yeast demonstrates remarkable folding similarity with a fungal killer toxin.
著者: Kashiwagi, T. / Kunishima, N. / Suzuki, C. / Tsuchiya, F. / Nikkuni, S. / Arata, Y. / Morikawa, K.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of a Novel Killer Toxin from a Halotolerant Yeast Pichia Farinosa
著者: Kunishima, N. / Kashiwagi, T. / Suzuki, C. / Nikkuni, S. / Tsuchiya, F. / Arata, Y. / Morikawa, K.
履歴
登録1996年10月4日処理サイト: BNL
改定 1.01997年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SMK TOXIN
B: SMK TOXIN
C: SMK TOXIN
D: SMK TOXIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4124
ポリマ－28,4124
非ポリマー00
水4,882271
1
A: SMK TOXIN
B: SMK TOXIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2062
ポリマ－14,2062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4670 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area6010 Å2
手法PISA
2
C: SMK TOXIN
D: SMK TOXIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2062
ポリマ－14,2062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4680 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area5900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.120, 81.120, 118.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-567-

HOH

21B-592-

HOH

31C-830-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.09656, -0.87326, 0.47759), (-0.87074, -0.30656, -0.38449), (0.48217, -0.37873, -0.78998)
ベクター: 86.70187, 121.76711, 23.09693)

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要素

#1: タンパク質 SMK TOXIN


分子量: 6349.229 Da / 分子数: 2
断片: CHAIN A AND C ARE RESIDUES 19 - 81 OF THE ALPHA CHAIN, CHAIN B AND D ARE RESIDUES 146 - 222 OF THE BETA CHAIN
由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pichia farinosa (菌類) / 株: KK1 / 参照: UniProt: P19972
#2: タンパク質 SMK TOXIN


分子量: 7856.556 Da / 分子数: 2
断片: CHAIN A AND C ARE RESIDUES 19 - 81 OF THE ALPHA CHAIN, CHAIN B AND D ARE RESIDUES 146 - 222 OF THE BETA CHAIN
由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pichia farinosa (菌類) / 株: KK1 / 参照: UniProt: P19972
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.2 %
結晶化pH: 4
詳細: CRYSTALS WERE GROWN FROM 25% POLYETHYLENE GLYCOL SOLUTION AT PH 4.0.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
215 %(w/v)PEG40001drop
3100 mMammonium sulfate1drop
4100 mMglycine-HCl1drop
58 mMcitrate-PO41drop
670 mM1dropNaCl
70.5 mMEDTA1drop
80.05 MPMSF1drop
925 %(w/v)PEG40001reservoir
10167 mMammonium sulfate1reservoir
11167 mMglycine-HCl1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月20日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 35468 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): 0.5 / 冗長度: 5.23 % / Rmerge(I) obs: 0.062
反射
*PLUS
Num. measured all: 185448

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 1.8→6 Å / σ(F): 1
詳細: IDEAL BOND LENGTHS AND ANGLES USED DURING REFINEMENT: HENDRICKSON AND KONNERT FINAL RMS COORD. SHIFT 0.007 ANGSTROMS INITIAL REFINEMENTS WERE DONE WITH X-PLOR 3.1 BY BRUNGER.
Rfactor反射数
Rwork0.172 -
obs-34347
原子変位パラメータBiso mean: 22.49 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1988 0 0 271 2259
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0270.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.040.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.1281.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.7922
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.9972
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.9352.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1660.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1670.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1470.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1640.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.63
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor14.815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor27.620
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.172
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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