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- PDB-1kps: Structural Basis for E2-mediated SUMO conjugation revealed by a c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kps
タイトルStructural Basis for E2-mediated SUMO conjugation revealed by a complex between ubiquitin conjugating enzyme Ubc9 and RanGAP1
要素
  • Ran-GTPase activating protein 1
  • Ubiquitin-like protein SUMO-1 conjugating enzyme
キーワードLIGASE/PROTEIN TRANSPORT / SUMO / UBIQUITIN / E2 / CONJUGATING ENZYME / LIGASE / THIOESTER / SMALL UBIQUITIN-LIKE MODIFIER / LIGASE-PROTEIN TRANSPORT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMOylation of nuclear envelope proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of DNA replication proteins / : / cellular response to vasopressin / SUMO conjugating enzyme activity / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex ...SUMOylation of nuclear envelope proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of DNA replication proteins / : / cellular response to vasopressin / SUMO conjugating enzyme activity / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / nuclear pore cytoplasmic filaments / mitotic nuclear membrane reassembly / synaptonemal complex / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein export from nucleus / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / aggresome / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / response to axon injury / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / axon cytoplasm / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Meiotic synapsis / GTPase activator activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / chromosome segregation / SUMOylation of intracellular receptors / protein modification process / PKR-mediated signaling / PML body / kinetochore / small GTPase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / mitotic spindle / nuclear envelope / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear membrane / positive regulation of cell migration / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / : / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Leucine Rich repeat ...Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / : / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Leucine Rich repeat / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Roll / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ran GTPase-activating protein 1 / SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 3 wavelength MAD dataset collected at NSLS beamline X4A to 2.8A / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bernier-Villamor, V. / Sampson, D.A. / Matunis, M.J. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: Structural basis for E2-mediated SUMO conjugation revealed by a complex between ubiquitin-conjugating enzyme Ubc9 and RanGAP1.
著者: Bernier-Villamor, V. / Sampson, D.A. / Matunis, M.J. / Lima, C.D.
履歴
登録2002年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
Item: _reflns_shell.number_unique_all / _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like protein SUMO-1 conjugating enzyme
B: Ran-GTPase activating protein 1
C: Ubiquitin-like protein SUMO-1 conjugating enzyme
D: Ran-GTPase activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,8518
ポリマ－73,4674
非ポリマー3844
水10,539585
1
A: Ubiquitin-like protein SUMO-1 conjugating enzyme
B: Ran-GTPase activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9264
ポリマ－36,7342
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Ubiquitin-like protein SUMO-1 conjugating enzyme
D: Ran-GTPase activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9264
ポリマ－36,7342
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.531, 126.509, 72.639
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein SUMO-1 conjugating enzyme / UBC9 / SUMO-1-protein ligase / Ubiquitin carrier protein


分子量: 18117.893 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC9 / プラスミド: PET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYS / 参照: UniProt: P63279, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Ran-GTPase activating protein 1 / RANGAP1


分子量: 18615.639 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: RANGAP1 / プラスミド: MODIFIED PET28B-PSUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CODON PLUS RIL / 参照: UniProt: P46061
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 585 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.0M ammonium phosphate, 0.1M hepes, 10mM CuCl2, 5% glycerol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
2100 mM1dropNaCl
350 mMTris-HCl1droppH8.0
41 mMBME1drop
51.0 Mlithium sulfate1reservoir
60.5 Mammonium sulfate1reservoir
750 mMsodium citrate1reservoirpH5.5
85 %glycerol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9790, 0.9793, 0.9788, 0.9712
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年7月1日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.97931
30.97881
40.97121
反射解像度: 2.5→19.25 Å / Num. all: 27248 / Num. obs: 27248 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 16 Å2
反射 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Num. unique all: 4114
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. obs: 27902 / % possible obs: 96.2 % / Num. measured all: 274090 / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.2 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 3.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
CNS0.9精密化
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 3 wavelength MAD dataset collected at NSLS beamline X4A to 2.8A
解像度: 2.5→19.25 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 3260494.14 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 1343 4.9 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 27248 96.6 %-
all-27248 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.475 Å2 / ksol: 0.311999 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.61 Å20 Å20 Å2
2---11.18 Å20 Å2
3---1.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4932 0 20 585 5537
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 205 4.7 %
Rwork0.357 4114 -
obs--93.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.3
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 42.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.393 / % reflection Rfree: 4.7 % / Rfactor Rwork: 0.357

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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