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万見
- PDB-1kp3: Crystal Structure of E. coli Argininosuccinate Synthetase in Comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kp3
タイトルCrystal Structure of E. coli Argininosuccinate Synthetase in Complex with ATP and Citrulline
要素argininosuccinate synthetase
キーワードLIGASE / N-Type ATP pyrophosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


argininosuccinate metabolic process / argininosuccinate synthase / argininosuccinate synthase activity / urea cycle / L-arginine biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #400 / Argininosuccinate synthase, type 2 subfamily / Argininosuccinate synthetase mutimerisation domain, C-terminal tail / Argininosuccinate synthetase, chain A, domain 2 / Argininosuccinate synthetase, chain A, domain 2 / Argininosuccinate synthase, type 1 subfamily / Argininosuccinate synthase / Argininosuccinate synthase, conserved site / Argininosuccinate synthetase, catalytic/multimerisation domain body / : ...Helix Hairpins - #400 / Argininosuccinate synthase, type 2 subfamily / Argininosuccinate synthetase mutimerisation domain, C-terminal tail / Argininosuccinate synthetase, chain A, domain 2 / Argininosuccinate synthetase, chain A, domain 2 / Argininosuccinate synthase, type 1 subfamily / Argininosuccinate synthase / Argininosuccinate synthase, conserved site / Argininosuccinate synthetase, catalytic/multimerisation domain body / : / : / Arginosuccinate synthase N-terminal HUP domain / Arginosuccinate synthase C-terminal domain / Argininosuccinate synthase signature 1. / Argininosuccinate synthase signature 2. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Helix Hairpins / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / CITRULLINE / GUANIDINE / PHOSPHATE ION / Argininosuccinate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lemke, C.T. / Howell, P.L.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Substrate Induced Conformational Changes in Argininosuccinate Synthetase
著者: Lemke, C.T. / Howell, P.L.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: The 1.6 A Crystal Structure of E. coli Argininosuccinate Synthetase Suggests a Conformational Change during Catalysis
著者: Lemke, C.T. / Howell, P.L.
履歴
登録2001年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: argininosuccinate synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0387
ポリマ－50,9671
非ポリマー1,0716
水3,351186
1
A: argininosuccinate synthetase
ヘテロ分子

A: argininosuccinate synthetase
ヘテロ分子

A: argininosuccinate synthetase
ヘテロ分子

A: argininosuccinate synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,15228
ポリマ－203,8694
非ポリマー4,28324
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area44000 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area50220 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.478, 104.222, 128.835
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-468-

HOH

21A-550-

HOH

31A-600-

HOH

詳細The biological assembly is a tetramer.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 argininosuccinate synthetase


分子量: 50967.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ARGG / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BB101 / 参照: UniProt: P0A6E4, argininosuccinate synthase

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非ポリマー , 5種, 192分子

#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-CIR / CITRULLINE / シトルリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.186 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13N3O3
#5: 化合物 ChemComp-GAI / GUANIDINE / グアニジン


分子量: 59.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH5N3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: sodium/potassium phosphate, guanidine hydrochloride, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
225 mMMES1droppH6.5
35 mMATP1drop
415 mM1dropMgCl2
5150 mMguanidine hydrochloride1drop
62.0 Msodium potassium phosphate1drop
7100 mMMES1droppH6.5
81.6 Msodium potassium phosphate1reservoir
9100 mMMES1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→41 Å / Num. all: 35158 / Num. obs: 32696 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 20.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 1.99→2.06 Å / Rmerge(I) obs: 0.396 / % possible all: 71.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.99 Å / 最低解像度: 41 Å / Num. obs: 34170 / % possible obs: 95.6 % / Num. measured all: 229900 / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 71.9 % / Rmerge(I) obs: 0.396

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K92

1k92


解像度: 2→40.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 452054.58 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 3272 10 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 32696 92.9 %-
all-35158 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.3294 Å2 / ksol: 0.407088 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.11 Å20 Å20 Å2
2---5.17 Å20 Å2
3----8.94 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3418 0 68 186 3672
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.32.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 422 9.7 %
Rwork0.283 3917 -
obs--74.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ALL_AS.PARAMALL_AS.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 41 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.1916 / Rfactor Rfree: 0.2294 / Rfactor Rwork: 0.1916
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.47
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.332 / Rfactor Rwork: 0.283

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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