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- PDB-1ko7: X-ray structure of the HPr kinase/phosphatase from Staphylococcus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ko7
タイトルX-ray structure of the HPr kinase/phosphatase from Staphylococcus xylosus at 1.95 A resolution
要素Hpr kinase/phosphatase
キーワードTRANSFERASE / HYDROLASE / Protein kinase / phosphotransfer / protein phosphatase / dual activity / product / substrate
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの / regulation of carbohydrate metabolic process / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-セリン/スレオニンキナーゼ / phosphorelay sensor kinase activity / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / magnesium ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
HprK N-terminal domain-like / HPr(Ser) kinase/phosphorylase / HPr(Ser) kinase/phosphorylase, N-terminal / HPr Serine kinase N terminus / HPr kinase/phosphorylase, C-terminal / HPr Serine kinase C-terminal domain / HPr(Ser) kinase/phosphorylase-like, N-terminal domain superfamily / Udp-n-acetylmuramoylalanyl-d-glutamate--2,6- Diaminopimelate Ligase; Chain: A, domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...HprK N-terminal domain-like / HPr(Ser) kinase/phosphorylase / HPr(Ser) kinase/phosphorylase, N-terminal / HPr Serine kinase N terminus / HPr kinase/phosphorylase, C-terminal / HPr Serine kinase C-terminal domain / HPr(Ser) kinase/phosphorylase-like, N-terminal domain superfamily / Udp-n-acetylmuramoylalanyl-d-glutamate--2,6- Diaminopimelate Ligase; Chain: A, domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / HPr kinase/phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus xylosus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Marquez, J.A. / Hasenbein, S. / Koch, B. / Fieulaine, S. / Nessler, S. / Hengstenberg, W. / Scheffzek, K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Structure of the full-length HPr kinase/phosphatase from Staphylococcus xylosus at 1.95 A resolution: Mimicking the product/substrate of the phospho transfer reactions.
著者: Marquez, J.A. / Hasenbein, S. / Koch, B. / Fieulaine, S. / Nessler, S. / Russell, R.B. / Hengstenberg, W. / Scheffzek, K.
履歴
登録2001年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN Two phosphate ions in the P-loop regions mimic the substrate/product state of the phospho ...HETEROGEN Two phosphate ions in the P-loop regions mimic the substrate/product state of the phospho transfer reactions

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hpr kinase/phosphatase
B: Hpr kinase/phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,3178
ポリマ－70,7472
非ポリマー5706
水5,260292
1
B: Hpr kinase/phosphatase
ヘテロ分子

B: Hpr kinase/phosphatase
ヘテロ分子

B: Hpr kinase/phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,97612
ポリマ－106,1213
非ポリマー8559
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
Buried area8740 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area39900 Å2
手法PISA
2
A: Hpr kinase/phosphatase
ヘテロ分子

A: Hpr kinase/phosphatase
ヘテロ分子

A: Hpr kinase/phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,97612
ポリマ－106,1213
非ポリマー8559
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
Buried area8510 Å2
ΔGint-102 kcal/mol
Surface area39210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.240, 152.240, 194.686
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-471-

HOH

詳細The biologycally relevant structure is an hexamer formed by three equivalent dimers that lay in adjacent asymmetric units. Symmop 2, Shift -1-1 0 Symmop 3, Shift 0-1 0

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要素

#1: タンパク質 Hpr kinase/phosphatase


分子量: 35373.613 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus xylosus (バクテリア)
遺伝子: HPRK / プラスミド: pET11a (Novagen) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) (Stratagene)
参照: UniProt: Q9S1H5, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; ...参照: UniProt: Q9S1H5, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.6 M SODIUM-POTASSIUM PHOSPHATE PH 7.6, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110-20 mg/mlprotein1drop
21.6 Msodium potassium phosphate1reservoirpH7.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.99867
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月5日 / 詳細: Toroidal mirror
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) or Si(311)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99867 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→64.9 Å / Num. obs: 62908 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 6 % / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 5.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Rsym value: 0.338 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 381615 / Rmerge(I) obs: 0.091
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 % / Num. unique obs: 4551 / Num. measured obs: 25052 / Rmerge(I) obs: 0.374

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
ProDCデータ収集
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1jb1

1jb1


解像度: 1.95→64.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 6286 10 %random
Rwork0.226 ---
all-62857 --
obs-62857 98.9 %-
溶媒の処理Bsol: 46.7021 Å2 / ksol: 0.380427 e/Å3
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→64.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4504 0 30 292 4826
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 1038 10 %
Rwork0.237 9345 -
obs-9345 99.9 %
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.226 / Rfactor Rfree: 0.246 / Rfactor Rwork: 0.226 / 最低解像度: 50 Å / Num. reflection obs: 62899
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0056
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.27 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.237 / Rfactor obs: 0.237

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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