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万見
- PDB-1kiz: D100E trichodiene synthase complexed with pyrophosphate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kiz
タイトルD100E trichodiene synthase complexed with pyrophosphate
要素trichodiene synthase
キーワードLYASE / terpenoid synthase fold / site-directed mutant / pyrophosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


trichodiene synthase / trichodiene synthase activity / sesquiterpenoid biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Trichodiene synthase, ascomycetes / Trichodiene synthase / Trichodiene synthase (TRI5) / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PYROPHOSPHATE 2- / Trichodiene synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Fusarium sporotrichioides (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Rynkiewicz, M.J. / Cane, D.E. / Christianson, D.W.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: X-ray crystal structures of D100E trichodiene synthase and its pyrophosphate complex reveal the basis for terpene product diversity.
著者: Rynkiewicz, M.J. / Cane, D.E. / Christianson, D.W.
履歴
登録2001年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: trichodiene synthase
B: trichodiene synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,6029
ポリマ－88,1292
非ポリマー4737
水4,071226
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6990 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area27770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.723, 122.723, 151.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細To generate the biological dimer from the asymmetric unit, apply tranformation 6_665 to chain A and 6_655 to chain B

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要素

#1: タンパク質 trichodiene synthase


分子量: 44064.629 Da / 分子数: 2 / 変異: D100E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Fusarium sporotrichioides (菌類) / 遺伝子: Tri5 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13513, EC: 4.1.99.6
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.97 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: PEG 8000, calcium chloride, sodium HEPES, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
詳細: Rynkiewicz, M.J., (2001) Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.J., 98, 13543.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlenzyme1drop
20.1 MHEPES1reservoirpH6.9
350 mM1reservoirCaCl2
46-10 %(w/v)PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月14日
放射モノクロメーター: SI-111 + SI-220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→25 Å / Num. all: 41296 / Num. obs: 41214 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 42.2 Å2
反射 シェル解像度: 2.59→2.69 Å / 冗長度: 6.2 % / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 246608 / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.237

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB CODE 1JFG

1jfg


解像度: 2.6→24.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2061956.09 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 3111 7.6 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs-40791 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.3452 Å2 / ksol: 0.324764 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.51 Å25.73 Å20 Å2
2--1.51 Å20 Å2
3----3.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→24.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5882 0 27 226 6135
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 572 8.5 %
Rwork0.282 6137 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMPOP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3EDO.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4POP.PARION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARAMEDO.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 25 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7.6 % / Rfactor obs: 0.223 / Rfactor Rfree: 0.256
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 44.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.334 / % reflection Rfree: 8.5 % / Rfactor Rwork: 0.282

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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