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- PDB-1ki4: CRYSTAL STRUCTURE OF THYMIDINE KINASE FROM HERPES SIMPLEX VIRUS T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ki4
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THYMIDINE KINASE FROM HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE I COMPLEXED WITH 5-BROMOTHIENYLDEOXYURIDINE
要素THYMIDINE KINASE
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE / THYMIDINE KINASE / VIRIDAE / DS-DNA ENVELOPED VIRUSES / HERPESVIRIDAE / ALPHAHERPESVIRINAE / SUBSTRATE ANALOG / 5-BROMOTHIENYLDEOXYURIDINE
機能・相同性
機能・相同性情報


TMP biosynthetic process / thymidine kinase / thymidine kinase activity / DNA biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus thymidine kinase / Thymidine kinase from herpesvirus / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-BROMOTHIENYLDEOXYURIDINE / Thymidine kinase / Thymidine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Herpes simplex virus (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / 多重同系置換, NCS IMPROVEMENT, SOLVENT FLATTENING FOR ORIGINAL NATIVE, 1KIN / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Champness, J.N. / Bennett, M.S. / Wien, F. / Visse, R. / Summers, W.C. / Sanderson, M.R.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 1998
タイトル: Exploring the active site of herpes simplex virus type-1 thymidine kinase by X-ray crystallography of complexes with aciclovir and other ligands.
著者: Champness, J.N. / Bennett, M.S. / Wien, F. / Visse, R. / Summers, W.C. / Herdewijn, P. / de Clerq, E. / Ostrowski, T. / Jarvest, R.L. / Sanderson, M.R.
#1: ジャーナル: Yale J.Biol.Med. / 年: 1996
タイトル: 3'-Amino Thymidine Affinity Matrix for the Purification of Herpes Simplex Virus Thymidine Kinase
著者: Tung, P.P. / Respass, J. / Summers, W.C.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: Crystal Structures of the Thymidine Kinase from Herpes Simplex Virus Type-1 in Complex with Deoxythymidine and Ganciclovir
著者: Brown, D.G. / Visse, R. / Sandhu, G. / Davies, A. / Rizkallah, P.J. / Melitz, C. / Summers, W.C. / Sanderson, M.R.
#3: ジャーナル: J.Gen.Virol. / 年: 1988
タイトル: The Complete DNA Sequence of the Long Unique Region in the Genome of Herpes Simplex Virus Type 1
著者: Mcgeoch, D.J. / Dalrymple, M.A. / Davison, A.J. / Dolan, A. / Frame, M.C. / Mcnab, D. / Perry, L.J. / Scott, J.E. / Taylor, P.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: Purification and Crystallization of Thymidine Kinase from Herpes Simplex Virus Type 1
著者: Sanderson, M.R. / Freemont, P.S. / Murthy, H.M. / Krane, J.F. / Summers, W.C. / Steitz, T.A.
#5: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1981
タイトル: Nucleotide Sequence of the Thymidine Kinase Gene of Herpes Simplex Virus Type 1
著者: Wagner, M.J. / Sharp, J.A. / Summers, W.C.
履歴
登録1998年5月18日処理サイト: BNL
改定 1.01998年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDINE KINASE
B: THYMIDINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5296
ポリマ－71,5582
非ポリマー9714
水4,738263
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5120 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area21690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.100, 116.000, 108.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9351, 0.30886, 0.17377), (0.30434, 0.44863, 0.8403), (0.18158, 0.83865, -0.51351)
ベクター: 29.41228, -2.58511, -5.97384)

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要素

#1: タンパク質 THYMIDINE KINASE / TK


分子量: 35779.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Herpes simplex virus (type 1 / strain 17) (ヘルペスウイルス)
属: Simplexvirus / 生物種: Human herpesvirus 1 / 株: 17 / 遺伝子: TK / プラスミド: PT7\:HSVTK / 遺伝子 (発現宿主): TK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SY211
参照: UniProt: P03176, UniProt: P0DTH5*PLUS, thymidine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-BTD / 5-BROMOTHIENYLDEOXYURIDINE / 5-(5-ブロモ-2-チエニル)-2′-デオキシウリジン


分子量: 389.222 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H13BrN2O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.02 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HANGING-DROP: 8ML PROTEIN SOLUTION PLUS 4ML PRECIPITATING SOLUTION EQUILIBRATED AGAINST PRECIPITATING SOLUTION AT 25 C. PROTEIN SOLUTION: HSV-TK 1.0MG/ML; 40MM TRIS-CL PH 7.5; 3MM DTT; 0.2MM ...詳細: HANGING-DROP: 8ML PROTEIN SOLUTION PLUS 4ML PRECIPITATING SOLUTION EQUILIBRATED AGAINST PRECIPITATING SOLUTION AT 25 C. PROTEIN SOLUTION: HSV-TK 1.0MG/ML; 40MM TRIS-CL PH 7.5; 3MM DTT; 0.2MM DT. PRECIPITATING SOLUTION: 30% SATURATED AMMONIUM SULPHATE; 200MM TRIS-CL PH 6.75; 3MM DTT; 0.2 MM DT. EXCHANGE OF DEOXYTHYMIDINE BOUND TO THE PROTEIN FOR 5-BROMOTHIENYLDEOXYURIDINE WAS MADE BY WASHING THE CRYSTALS FIVE TIMES IN A 3 ML SOLUTION (33% SATURATED AMMONIUM SULPHATE; 100MM TRIS-CL PH 6.75) CONTAINING 5-BROMOTHIENYLDEOXYURIDINE (BTDU)., vapor diffusion - hanging drop
PH範囲: 6.75-7.5
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.0 mg/mlprotein1drop
240 mMTris-Cl1drop
33 mMdithiothreitol1drop
40.2 mMdeoxythymidine1drop
530 %satammonium sulfate1reservoir
6200 mMTris-Cl1reservoir
73 mMdithiothreitol1reservoir
80.2 mMdeoxythymidine1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年8月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: OTWINOWSKI MIRRORS / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.34 Å / Num. obs: 29537 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 24.07 Å2 / Rsym value: 0.144
反射 シェル解像度: 2.34→2.52 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.144
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RAVEモデル構築
SOLOMON位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
RAVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換, NCS IMPROVEMENT, SOLVENT FLATTENING FOR ORIGINAL NATIVE, 1KIN
解像度: 2.34→12 Å / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL B-FACTOR REFT. / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.2
詳細: NCS RESTRAINTS NOT USED IN FINAL CYCLES. IN C-TERMINAL PORTIONS OF MODELLED SEGMENTS, PEPTIDE HAS BECOME SIGNIFICANTLY NON-PLANAR.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.309 2515 10 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 25327 83 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4627 0 54 263 4944
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.016
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.77
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.616
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.53
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it24
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.53
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it24
LS精密化 シェル解像度: 2.34→2.42 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 214 -
Rwork0.275 1742 -
obs--65 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION11KIN_PARHCSDX.PRO1KIN_SO4.TOP
X-RAY DIFFRACTION21KIN_PARAM19.SOL1KIN_TOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION31KIN_PARNAH1E.DNA1KIN_TOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION41KIN_SO4.PARBVDU.TOP
X-RAY DIFFRACTION51KIN_TKBTDU.PAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1F / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.77
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.616

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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