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- PDB-1khm: C-TERMINAL KH DOMAIN OF HNRNP K (KH3) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1khm
タイトルC-TERMINAL KH DOMAIN OF HNRNP K (KH3)
要素PROTEIN (HNRNP K)
キーワードRNA BINDING PROTEIN / HNRNP K / KH DOMAIN / THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE / C-MYC / DIPOLAR COUPLING / DNA-BINDING / RNA-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / SUMOylation of RNA binding proteins / podosome / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA processing / catalytic step 2 spliceosome ...regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / SUMOylation of RNA binding proteins / podosome / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA processing / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / HCMV Late Events / cell projection / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / mRNA splicing, via spliceosome / cytoplasmic stress granule / ribonucleoprotein complex / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ROK, N-terminal / ROKNT (NUC014) domain / K Homology domain, type 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain ...ROK, N-terminal / ROKNT (NUC014) domain / K Homology domain, type 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING
データ登録者Baber, J. / Libutti, D. / Levens, D. / Tjandra, N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: High precision solution structure of the C-terminal KH domain of heterogeneous nuclear ribonucleoprotein K, a c-myc transcription factor.
著者: Baber, J.L. / Libutti, D. / Levens, D. / Tjandra, N.
履歴
登録1999年1月7日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (HNRNP K)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6991
ポリマ－9,6991
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100LOWEST OVERALL ENERGY
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (HNRNP K) / KH3


分子量: 9698.854 Da / 分子数: 1
断片: C-TERMINAL KH DOMAIN, RESIDUES 379-463 OF FULL LENGTH HNRNP K
変異: G26R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX-4T-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61978

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

試料状態イオン強度: 5 mM / pH: 5.5 / 圧: 1 atm / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: nmr

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX600 / 製造業者: Bruker / モデル: AMX600 / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
X-PLOR3.1BRUNGER構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136, USING THE PROGRAM XPLOR 3.1 ( BRUNGER) MODIFIED TO INCORPORATE DIPOLAR ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136, USING THE PROGRAM XPLOR 3.1 ( BRUNGER) MODIFIED TO INCORPORATE DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS (UNPUBLISHED). THE 3D STRUCTURE OF THE C-TERMINAL G26R MUTANT KH DOMAIN OF HNRNP K WAS SOLVED BY MULTI-DIMENSIONAL HETERONUCLEAR-EDITED AND -FILTERED NMR. IT IS BASED ON 1567 EXPERIMENTAL RESTRAINTS: 448 INTRARESIDUE, 322 SEQUENTIAL (|I-J|=1), 198 MEDIUM RANGE (1 < |I-J| >=5) AND 279 LONG RANGE (|I-J| >5) DISTANCE RESTRAINTS; 55 DISTANCE RESTRAINTS FOR 28 HYDROGEN BONDS; 49 DNH, 59 DCH, 48 DC'N, AND 53 DCAC' DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS; 56 PHI-ANGLE RESTRAINTS FROM HN-HA COUPLING CONSTANTS. THE 20 STRUCTURES ARE ARRANGED IN ORDER OF INCREASING OVERALL ENERGY WITH MODEL 1 THE LOWEST. MODEL 9 HAS THE SMALLEST BACKBONE PAIRWISE RMS TO THE AVERAGE STRUCTURE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST OVERALL ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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