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万見
- PDB-1khc: Crystal Structure of the PWWP Domain of Mammalian DNA Methyltrans... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1khc
タイトルCrystal Structure of the PWWP Domain of Mammalian DNA Methyltransferase Dnmt3b
要素DNA cytosine-5 methyltransferase 3B2
キーワードTRANSFERASE / Five beta-sheets barrel followed by Five-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


gene silencing by piRNA-directed DNA methylation / SUMOylation of DNA methylation proteins / epigenetic programming of gene expression / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / PRC2 methylates histones and DNA / transposable element silencing by heterochromatin formation / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpN substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpNpG substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase ...gene silencing by piRNA-directed DNA methylation / SUMOylation of DNA methylation proteins / epigenetic programming of gene expression / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / PRC2 methylates histones and DNA / transposable element silencing by heterochromatin formation / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpN substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpNpG substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / autosome genomic imprinting / protein-containing complex localization / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / lncRNA binding / negative regulation of gene expression, epigenetic / chromosome, centromeric region / heterochromatin / epigenetic regulation of gene expression / methyltransferase activity / cellular response to amino acid stimulus / heterochromatin formation / methylation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
PWWP, helical domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B, ADD domain / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site ...PWWP, helical domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B, ADD domain / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / SH3 type barrels. - #140 / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Roll / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Qiu, C. / Sawada, K. / Zhang, X. / Cheng, X.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: The PWWP domain of mammalian DNA methyltransferase Dnmt3b defines a new family of DNA-binding folds.
著者: Qiu, C. / Sawada, K. / Zhang, X. / Cheng, X.
履歴
登録2001年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN THE AUTHORS WERE UNABLE TO FIGURE OUT THE IDENTITY OF THE MOLECULES LABELED AS "UNX" FROM ...HETEROGEN THE AUTHORS WERE UNABLE TO FIGURE OUT THE IDENTITY OF THE MOLECULES LABELED AS "UNX" FROM THE ELECTRON DENSITY.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA cytosine-5 methyltransferase 3B2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,67023
ポリマ－16,6701
非ポリマー022
水2,918162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.750, 52.750, 186.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-49-

HOH

21A-140-

HOH

31A-150-

HOH

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要素

#1: タンパク質 DNA cytosine-5 methyltransferase 3B2


分子量: 16670.039 Da / 分子数: 1 / 断片: PWWP domain (residues 219-365) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dnmt3b / プラスミド: pET28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O88509, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 22 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% PEG 8000, 0.1M sodium cacodylate, 0.2M sodium acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
124 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1droppH7.0
3200 mM1dropNaCl
41 mMEDTA1drop
55 %(v/v)glycerol1drop
630 %(w/v)PEG80001reservoir
7200 mMsodium acetate1reservoir
8100 mMsodium cacodylate1reservoirpH6.5

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1951
21
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年5月27日
放射モノクロメーター: confocal multilayer mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 15308 / Num. obs: 15308 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.148 / Mean I/σ(I) obs: 9.4 / % possible all: 94.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 145433
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.3 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→20 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 1477 10 %random
Rwork0.19 ---
obs-14656 97.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15.442 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1057 0 22 162 1241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.219
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.615
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.88 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 166 11.4 %
Rwork0.275 1450 -
obs--87.7 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.19 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.219
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.615
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Rfactor Rfree: 0.282 / % reflection Rfree: 11.4 % / Rfactor Rwork: 0.275

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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