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- PDB-1kcb: Crystal Structure of a NO-forming Nitrite Reductase Mutant: an An... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kcb
タイトルCrystal Structure of a NO-forming Nitrite Reductase Mutant: an Analog of a Transition State in Enzymatic Reaction
要素Nitrite Reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / copper-containing nitrite reductase / BETA BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


denitrification pathway / nitrite reductase (NO-forming) / nitrite reductase (NO-forming) activity / nitrate assimilation / periplasmic space / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrite reductase, copper-type / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Cupredoxin / Immunoglobulin-like ...Nitrite reductase, copper-type / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Copper-containing nitrite reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Achromobacter cycloclastes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Liu, S.Q. / Chang, T. / Liu, M.Y. / LeGall, J. / Chang, W.C. / Zhang, J.P. / Liang, D.C. / Chang, W.R.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a NO-forming nitrite reductase mutant: an analog of a transition state in enzymatic reaction
著者: Liu, S.Q. / Chang, T. / Liu, M.Y. / LeGall, J. / Chang, W.C. / Zhang, J.P. / Liang, D.C. / Chang, W.R.
履歴
登録2001年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrite Reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2033
ポリマ－37,0761
非ポリマー1272
水3,009167
1
A: Nitrite Reductase
ヘテロ分子

A: Nitrite Reductase
ヘテロ分子

A: Nitrite Reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,6099
ポリマ－111,2273
非ポリマー3816
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area12860 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area33380 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)98.16, 98.16, 98.16
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-424-

HOH

21A-501-

HOH

詳細The biological assembly is a trimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: y, z, x and z, x, y

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要素

#1: タンパク質 Nitrite Reductase / CU-NIR


分子量: 37075.766 Da / 分子数: 1 / 変異: I257E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Achromobacter cycloclastes (バクテリア)
プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25006, EC: 1.7.99.3
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: ammonium sulfate, Potassium Phosphate, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
19 mg/mlprotein1drop
20.1 Mphosphate1reservoirpH4.0
333 %satammonium sulfate1reservoir
45 %MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→10 Å / Num. all: 37951 / Num. obs: 37951 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 48.2
反射 シェル解像度: 1.65→1.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 1.65 Å / Num. obs: 37954 / % possible obs: 99.9 % / Num. measured all: 393521
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1NIE

1nie


解像度: 1.65→9.97 Å / σ(F): 4 / σ(I): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 3270 10 %RANDOM
Rwork0.17 ---
all-37951 --
obs-32700 86.1 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→9.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2576 0 2 167 2745
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.52
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Rfactor Rwork: 0.17
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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