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- PDB-1kag: Crystal Structure of the Escherichia coli Shikimate Kinase I (AroK) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kag
タイトルCrystal Structure of the Escherichia coli Shikimate Kinase I (AroK)
要素Shikimate kinase I
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


shikimate kinase / shikimate metabolic process / shikimate kinase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / response to antibiotic / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Shikimate kinase, conserved site / Shikimate kinase signature. / Shikimate kinase/Threonine synthase-like 1 / Shikimate kinase/gluconokinase / Shikimate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Shikimate kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Romanowski, M.J. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the Escherichia coli shikimate kinase I (AroK) that confers sensitivity to mecillinam.
著者: Romanowski, M.J. / Burley, S.K.
履歴
登録2001年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / software
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Shikimate kinase I
B: Shikimate kinase I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1302
ポリマ－39,1302
非ポリマー00
水4,648258
1
A: Shikimate kinase I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5651
ポリマ－19,5651
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Shikimate kinase I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5651
ポリマ－19,5651
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.726, 63.417, 67.941
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Shikimate kinase I / SKI


分子量: 19565.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: AROK / プラスミド: pGEX6P-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0A6D7, shikimate kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.43 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% PEG 5000 MME, 0.2M ammonium sulfate, 0.1M MES pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 MMES1reservoirpH6.5
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
330 %PEG5000 MME1reservoir
420 mMHEPES1droppH7.5
5100 mM1dropKCl
63 mMdithiothreitol1drop
710 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X9A10.97962
シンクロトロンNSLS X9A20.98167, 0.98147
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2001年8月3日
MARRESEARCH2CCD2001年10月21日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 111MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979621
20.981671
30.981471
反射解像度: 2.05→20 Å / Num. all: 19149 / Num. obs: 19149 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 10.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.031
反射 シェル解像度: 2.03→2.13 Å / Rmerge(I) obs: 0.049 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 19142 / Rmerge(I) obs: 0.031
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.049

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SnB位相決定
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
CNS1精密化
MARMADデータ削減
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.05→19.58 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 769059.91 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 1874 10 %RANDOM
Rwork0.217 ---
all0.2216 18666 --
obs0.217 18666 97.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 67.2088 Å2 / ksol: 0.405494 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.41 Å20 Å20.58 Å2
2--1.41 Å20 Å2
3----3.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å-0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→19.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2414 0 0 258 2672
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.591.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.372
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.422
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.082.5
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 342 10.8 %
Rwork0.195 2823 -
obs--99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor all: 0.2216 / Rfactor obs: 0.217 / Rfactor Rfree: 0.271 / Rfactor Rwork: 0.217
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.93
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.279 / Rfactor Rwork: 0.195 / Rfactor obs: 0.195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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