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- PDB-1k6m: Crystal Structure of Human Liver 6-Phosphofructo-2-Kinase/Fructos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k6m
タイトルCrystal Structure of Human Liver 6-Phosphofructo-2-Kinase/Fructose-2,6-Bisphosphatase
要素6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase 2-phosphatase
キーワードTransferase / Hydrolase / tissue differentiation / isoform / domain stability
機能・相同性
機能・相同性情報


6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase complex / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase activity / fructose 2,6-bisphosphate metabolic process / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase activity / PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / fructose metabolic process ...6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase complex / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase activity / fructose 2,6-bisphosphate metabolic process / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase activity / PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / fructose metabolic process / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / gluconeogenesis / glycolytic process / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-2,6-bisphosphatase / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily ...Fructose-2,6-bisphosphatase / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Lee, Y.H. / Li, Y. / Uyeda, K. / Hasemann, C.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Tissue-specific structure/function differentiation of the liver isoform of 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase.
著者: Lee, Y.H. / Li, Y. / Uyeda, K. / Hasemann, C.A.
履歴
登録2001年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年3月7日Group: Non-polymer description
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase 2-phosphatase
B: 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase 2-phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,8168
ポリマ－100,3902
非ポリマー1,4266
水7,152397
1
A: 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase 2-phosphatase
ヘテロ分子

A: 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase 2-phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,8168
ポリマ－100,3902
非ポリマー1,4266
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
2
B: 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase 2-phosphatase
ヘテロ分子

B: 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase 2-phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,8168
ポリマ－100,3902
非ポリマー1,4266
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.980, 185.330, 89.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-608-

HOH

21A-759-

HOH

31A-794-

HOH

41B-727-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase 2-phosphatase


分子量: 50195.035 Da / 分子数: 2 / 変異: W67F, W301F, W322F, D409E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET3c / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3
参照: UniProt: P16118, 6-phosphofructo-2-kinase, fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 397 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.36 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 4000, Tris, sodium phosphate, , pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
pH: 7.25
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
112 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH7.25
310 mMNaPi1drop
415 %glycerol1drop
50.5 mMEDTA1drop
610 mMdithiothreitol1drop
76 mMATP gammaS/Mg1dropor ADP
85-10 mMFru-6-P1drop
950 mMTris-HCl1reservoirpH7.5
1020-25 %ethylene glycol1reservoir
118 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年12月31日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 42142 / Num. obs: 42142 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 51.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 20.1
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.4 % / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
CNS精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1bif

1bif


解像度: 2.4→30 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 4214 9.99 %Random
Rwork0.217 ---
all0.217 42142 --
obs0.217 42142 10 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7054 0 82 397 7533
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d29.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg29.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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