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万見
- PDB-1k37: NMR Structure of human Epiregulin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k37
タイトルNMR Structure of human Epiregulin
要素Epiregulin
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / EGF-like fold / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


luteinizing hormone signaling pathway / ovarian cumulus expansion / ovulation / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / negative regulation of smooth muscle cell differentiation / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / primary follicle stage / ERBB2-EGFR signaling pathway ...luteinizing hormone signaling pathway / ovarian cumulus expansion / ovulation / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / negative regulation of smooth muscle cell differentiation / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / primary follicle stage / ERBB2-EGFR signaling pathway / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / female meiotic nuclear division / Signaling by EGFR / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / PI3K events in ERBB4 signaling / Signaling by ERBB4 / ERBB2 Regulates Cell Motility / positive regulation of innate immune response / PI3K events in ERBB2 signaling / mRNA transcription / oocyte maturation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / epidermal growth factor receptor binding / GAB1 signalosome / positive regulation of DNA replication / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of cell division / Signaling by ERBB2 / keratinocyte proliferation / SHC1 events in ERBB4 signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / anatomical structure morphogenesis / positive regulation of protein kinase activity / GRB2 events in ERBB2 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / Nuclear signaling by ERBB4 / keratinocyte differentiation / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / EGFR downregulation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / positive regulation of cytokine production / Signaling by ERBB2 KD Mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / animal organ morphogenesis / Downregulation of ERBB2 signaling / growth factor activity / wound healing / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / response to peptide hormone / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of interleukin-6 production / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / negative regulation of epithelial cell proliferation / PIP3 activates AKT signaling / Clathrin-mediated endocytosis / cell-cell signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / angiogenesis / Extra-nuclear estrogen signaling / receptor ligand activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Laminin / Laminin / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Sato, K. / Miura, K. / Tada, M. / Aizawa, T. / Miyamoto, K. / Kawano, K.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2003
タイトル: Solution structure of epiregulin and the effect of its C-terminal domain for receptor binding affinity
著者: Sato, K. / Nakamura, T. / Mizuguchi, M. / Miura, K. / Tada, M. / Aizawa, T. / Gomi, T. / Miyamoto, K. / Kawano, K.
履歴
登録2001年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epiregulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,2801
ポリマ－5,2801
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Epiregulin


分子量: 5280.072 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-46 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AD494 / 参照: UniProt: O14944

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
121DQF-COSY
1312D TOCSY
2422D NOESY
252DQF-COSY
2622D TOCSY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5mM Epiregulin, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21.5mM Epiregulin, 100% D2O100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
103.41 atm303 K
203.41 atm303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1Brunger構造決定
X-PLOR3.1Brunger精密化
精密化手法: distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 604 restraints, 556 are NOE-derived distance constraints, 38 dihedral angle restraints, 10 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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