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- PDB-1jxm: CRYSTAL STRUCTURE OF THE GMP BOUND SH3-HOOK-GK FRAGMENT OF PSD-95 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jxm
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE GMP BOUND SH3-HOOK-GK FRAGMENT OF PSD-95
要素POSTSYNAPTIC DENSITY PROTEIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / MAGUK / postsynaptic density / SH3 domain / guanylate kinase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation ...RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / receptor localization to synapse / cellular response to potassium ion / vocalization behavior / cerebellar mossy fiber / LGI-ADAM interactions / neuron spine / AMPA glutamate receptor clustering / Trafficking of AMPA receptors / protein localization to synapse / dendritic branch / proximal dendrite / positive regulation of dendrite morphogenesis / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor internalization / juxtaparanode region of axon / frizzled binding / acetylcholine receptor binding / neuron projection terminus / dendritic spine organization / regulation of NMDA receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of synapse assembly / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / beta-2 adrenergic receptor binding / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / locomotory exploration behavior / AMPA glutamate receptor complex / kinesin binding / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of neuronal synaptic plasticity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / D1 dopamine receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / cell periphery / PDZ domain binding / synaptic membrane / establishment of protein localization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / postsynaptic density membrane / cell-cell adhesion / cerebral cortex development / neuromuscular junction / kinase binding / cell junction / synaptic vesicle / nervous system development / cell-cell junction / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein-containing complex assembly / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / postsynapse / neuron projection / postsynaptic density / signaling receptor binding / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site ...Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / SH3 Domains / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GUANIDINE / Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tavares, G.A. / Panepucci, E.H. / Brunger, A.T.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2001
タイトル: Structural characterization of the intramolecular interaction between the SH3 and guanylate kinase domains of PSD-95.
著者: Tavares, G.A. / Panepucci, E.H. / Brunger, A.T.
履歴
登録2001年9月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_related / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.db_name / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POSTSYNAPTIC DENSITY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5316
ポリマ－34,8131
非ポリマー7185
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.724, 59.724, 209.956
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 POSTSYNAPTIC DENSITY PROTEIN / POSTSYNAPTIC DENSITY-95 / PSD-95


分子量: 34812.996 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3-HOOK-GK / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: PSD-95 / 器官: BRAIN / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3* / 参照: UniProt: P31016
#2: 化合物 ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP


分子量: 363.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#3: 化合物 ChemComp-GAI / GUANIDINE / グアニジン


分子量: 59.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH5N3
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: 2-methyl-2,4-pentanediol, HEPES buffer, guanidine, pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlprotein1drop
25 mMGMP1drop
3100 mMHEPES1reservoirpH7.7
450 %MPD1reservoir
51 mMguanidine1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-110.964818
シンクロトロンSSRL BL9-220.978996, 0.904964
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2001年5月12日
ADSC QUANTUM 42CCD2001年5月16日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Flat mirror (vFlat mirror (vertical focusing), single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2double crystal monochromatorMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9648181
20.9789961
30.9049641
反射解像度: 2→22.72 Å / Num. all: 26060 / Num. obs: 25218 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 21.8 Å2 / Rsym value: 0.042
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 7 % / Num. unique all: 1263 / Rsym value: 0.135 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
Num. obs: 26060 / % possible obs: 97.5 % / Rmerge(I) obs: 0.042
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 % / Rmerge(I) obs: 0.135

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→22.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2161953.84 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 4568 9.8 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.237 46739 95.6 %-
all-48653 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.4218 Å2 / ksol: 0.405815 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.25 Å20 Å20 Å2
2--5.25 Å20 Å2
3----10.49 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→22.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2069 0 48 87 2204
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.25
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg5.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d6.24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.072.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 741 10 %
Rwork0.245 6689 -
obs--90.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PROSTHETIC.PARAMPROSTHETIC.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 1 / % reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 37 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg5.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg6.24
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.242
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.072.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.285 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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