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- PDB-1jxa: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE WITH GLUCOSE 6-PHOSPHATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jxa
タイトルGLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE WITH GLUCOSE 6-PHOSPHATE
要素glucosamine 6-phosphate synthase
キーワードTRANSFERASE / beta-sandwich / nucleotide-binding fold / gene duplication / ammonia channel
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process / protein N-linked glycosylation / glutamine metabolic process / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. ...Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUCOSE-6-PHOSPHATE / Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Badet, B. / Badet-Denisot, M.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Channeling of ammonia in glucosamine-6-phosphate synthase.
著者: Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Badet, B. / Badet-Denisot, M.A.
履歴
登録2001年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年10月3日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glucosamine 6-phosphate synthase
B: glucosamine 6-phosphate synthase
C: glucosamine 6-phosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,9745
ポリマ－200,4543
非ポリマー5202
水70339
1
A: glucosamine 6-phosphate synthase
ヘテロ分子

A: glucosamine 6-phosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,1564
ポリマ－133,6362
非ポリマー5202
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
2
B: glucosamine 6-phosphate synthase
C: glucosamine 6-phosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,8963
ポリマ－133,6362
非ポリマー2601
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6440 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area41700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.400, 112.400, 185.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The second part of one biological homodimer is generated by the two-fold axis (-x, y, -z) applied to chain A. Another dimer is formed by chains B and C.

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要素

#1: タンパク質 glucosamine 6-phosphate synthase / Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] / Hexosephosphate aminotransferase ...Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] / Hexosephosphate aminotransferase / D-fructose-6-phosphate amidotransferase / GFAT / L-glutamine-D-fructose-6-phosphate amidotransferase


分子量: 66818.000 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P17169, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing)
#2: 化合物 ChemComp-G6Q / GLUCOSE-6-PHOSPHATE / D-グルコ-ス6-りん酸


分子量: 260.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.69 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: LiCl, PEG4K, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 詳細: Obmolova, G., (1994) J.Mol.Biol., 242, 703.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
20.1 MHEPES1drop
31 M1dropLiCl
43 %(w/v)PEG40001drop
510 mMFru6P1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月8日 / 詳細: CYLINDRICAL MIRROR
放射モノクロメーター: Ge(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→20 Å / Num. all: 45685 / Num. obs: 45685 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 74.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 92
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 111045

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MOQ, 1GDO

1moq

1gdo
PDB 未公開エントリ


解像度: 3.1→12 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 2280 5 %random
Rwork0.2 ---
all0.22 45607 --
obs0.22 45607 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14085 0 32 39 14156
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 12 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.22 / Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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