[日本語] English
万見
- PDB-1jdi: CRYSTAL STRUCTURE OF L-RIBULOSE-5-PHOSPHATE 4-EPIMERASE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jdi
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF L-RIBULOSE-5-PHOSPHATE 4-EPIMERASE
要素L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
キーワードISOMERASE / epimerase / ribulose / aldolase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-ribulose-5-phosphate 4-epimerase / L-ribulose-phosphate 4-epimerase activity / L-arabinose catabolic process to xylulose 5-phosphate / L-lyxose metabolic process / pentose catabolic process / aldehyde-lyase activity / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
L-ribulose-5-phosphate 4-epimerase / L-ribulose-5-phosphate 4-epimerase AraD / L-fuculose-1-phosphate Aldolase / Class II aldolase/adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-ribulose-5-phosphate 4-epimerase AraD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Luo, Y. / Samuel, J. / Mosimann, S.C. / Lee, J.E. / Tanner, M.E. / Strynadka, N.C.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: The structure of L-ribulose-5-phosphate 4-epimerase: an aldolase-like platform for epimerization.
著者: Luo, Y. / Samuel, J. / Mosimann, S.C. / Lee, J.E. / Tanner, M.E. / Strynadka, N.C.
履歴
登録2001年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
B: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
C: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
D: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
E: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
F: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,58412
ポリマ－153,1916
非ポリマー3926
水7,800433
1
A: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

A: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

A: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

A: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3898
ポリマ－102,1284
非ポリマー2624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area10670 Å2
ΔGint-206 kcal/mol
Surface area32940 Å2
手法PISA, PQS
2
B: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

B: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

B: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

B: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3898
ポリマ－102,1284
非ポリマー2624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area10480 Å2
ΔGint-212 kcal/mol
Surface area33060 Å2
手法PISA, PQS
3
C: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

C: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

C: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

C: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3898
ポリマ－102,1284
非ポリマー2624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area10470 Å2
ΔGint-207 kcal/mol
Surface area32980 Å2
手法PISA, PQS
4
D: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

D: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

D: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

D: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3898
ポリマ－102,1284
非ポリマー2624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area10580 Å2
ΔGint-203 kcal/mol
Surface area32880 Å2
手法PISA
5
E: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

E: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

E: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

E: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3898
ポリマ－102,1284
非ポリマー2624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area10580 Å2
ΔGint-203 kcal/mol
Surface area33030 Å2
手法PISA, PQS
6
F: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

F: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

F: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

F: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3898
ポリマ－102,1284
非ポリマー2624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area10560 Å2
ΔGint-202 kcal/mol
Surface area33160 Å2
手法PISA, PQS
7
D: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

D: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

D: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

D: L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子


  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 102 kDa, 4 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3898
ポリマ－102,1284
非ポリマー2624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)105.900, 105.900, 274.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
詳細Tetramer generated by crystallographic 4-fold symmetry

-
要素

#1: タンパク質
L-RIBULOSE 5 PHOSPHATE 4-EPIMERASE


分子量: 25531.893 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: AraD / プラスミド: pRE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Y1090 / 参照: UniProt: P08203, L-ribulose-5-phosphate 4-epimerase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 433 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.7 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 4.0 M sodium formate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
24.0 Msodium formate1reservoir
30.1 %n-octyl-beta-D-glucoside1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 62146 / Num. obs: 58293 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 37.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.201 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 4187 / Rsym value: 0.201 / % possible all: 68.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 冗長度: 3.64 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 68.8 % / Num. unique obs: 4187

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FUA

1fua


解像度: 2.4→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 3283 6 %RANDOM
Rwork0.208 ---
all0.208 62146 --
obs0.208 58263 93.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS / Bsol: 37.1 Å2 / ksol: 0.399 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10410 0 6 433 10849
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0067
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.262
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / Num. reflection obs: 54929 / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 37.7 Å2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る