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- PDB-1jcm: TRPC STABILITY MUTANT CONTAINING AN ENGINEERED DISULPHIDE BRIDGE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jcm
タイトルTRPC STABILITY MUTANT CONTAINING AN ENGINEERED DISULPHIDE BRIDGE AND IN COMPLEX WITH A CDRP-RELATED SUBSTRATE
要素INDOLE-3-GLYCEROL-PHOSPHATE SYNTHASE
キーワードLYASE / beta-alpha-barrel / disulphide bridge / stability mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoribosylanthranilate isomerase / indole-3-glycerol-phosphate synthase / indole-3-glycerol-phosphate synthase activity / phosphoribosylanthranilate isomerase activity / tryptophan biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
N-(5'phosphoribosyl) anthranilate isomerase (PRAI) domain / N-(5'phosphoribosyl)anthranilate (PRA) isomerase / Indole-3-glycerol phosphate synthase, conserved site / Indole-3-glycerol phosphate synthase signature. / Indole-3-glycerol phosphate synthase domain / Indole-3-glycerol phosphate synthase / Indole-3-glycerol phosphate synthase / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...N-(5'phosphoribosyl) anthranilate isomerase (PRAI) domain / N-(5'phosphoribosyl)anthranilate (PRA) isomerase / Indole-3-glycerol phosphate synthase, conserved site / Indole-3-glycerol phosphate synthase signature. / Indole-3-glycerol phosphate synthase domain / Indole-3-glycerol phosphate synthase / Indole-3-glycerol phosphate synthase / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-137 / PHOSPHATE ION / : / Tryptophan biosynthesis protein TrpCF
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ivens, A. / Mayans, O. / Szadkowski, H. / Wilmanns, M. / Kirschner, K.
引用ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2002
タイトル: Stabilization of a (betaalpha)8-barrel protein by an engineered disulfide bridge.
著者: Ivens, A. / Mayans, O. / Szadkowski, H. / Jurgens, C. / Wilmanns, M. / Kirschner, K.
履歴
登録2001年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: INDOLE-3-GLYCEROL-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8378
ポリマ－28,9161
非ポリマー9217
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
P: INDOLE-3-GLYCEROL-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子

P: INDOLE-3-GLYCEROL-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子

P: INDOLE-3-GLYCEROL-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,51124
ポリマ－86,7483
非ポリマー2,76321
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area10590 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area28080 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)81.638, 81.638, 156.745
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11P-705-

PO4

21P-705-

PO4

31P-702-

PO4

41P-703-

PO4

51P-703-

PO4

61P-704-

PO4

71P-704-

PO4

81P-708-

HOH

91P-800-

HOH

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要素

#1: タンパク質 INDOLE-3-GLYCEROL-PHOSPHATE SYNTHASE / E.C.4.1.1.48 / IGPS / TRYPTOPHAN BIOSYNTHESIS PROTEIN TRPCF


分子量: 28916.039 Da / 分子数: 1
断片: N-TERMINAL DOMAIN (1-259 AA) OF THE BIFUNCTIONAL ENZYME ANTHRANILATE ISOMERASE, IGPS:PRAI
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET21A(+)-ECTRPC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: GenBank: 775124, UniProt: P00909*PLUS, indole-3-glycerol-phosphate synthase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-137 / 1-(O-CARBOXY-PHENYLAMINO)-1-DEOXY-D-RIBULOSE-5-PHOSPHATE


分子量: 351.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H18NO9P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 50 mM potassium phosphate pH 5.0, 1.2 M ammonium sulphate, 5 mM EDTA, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 293K
結晶化
*PLUS
温度: 8 ℃ / 詳細: Wilmanns, M., (1990) Protein Eng., 3, 173. / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.05 Mpotassium phosphate1droppH7.5
20.005 MEDTA1drop
30.002 M1,4-dithioerythritol1drop
40.02 %(w/v)1dropNaN3
510-15 mg/mlprotein1drop
60.05 Mpotassium phosphate1reservoirpH5.0
71.2 Mammonium sulfate1reservoir
80.005 MEDTA1reservoir
90.002 M1,4-dithioerythritol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.911 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 17306 / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 52.7 Å2 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 935 / Rsym value: 0.25
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % possible obs: 93.7 % / Rmerge(I) obs: 0.041
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78 % / Rmerge(I) obs: 0.25

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.319 1099 6.5 %random
Rwork0.241 ---
obs-16944 --
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.7 Å2-6.4 Å20 Å2
2---2.7 Å20 Å2
3---5.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2033 0 53 135 2221
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.2 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.49 93
Rwork0.44 -
obs-1407
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.241
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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