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万見
- PDB-1jae: STRUCTURE OF TENEBRIO MOLITOR LARVAL ALPHA-AMYLASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jae
タイトルSTRUCTURE OF TENEBRIO MOLITOR LARVAL ALPHA-AMYLASE
要素ALPHA-AMYLASE
キーワードGLYCOSIDASE / ALPHA-AMYLASE / CARBOHYDRATE METABOLISM / ALPHA-1 / 4-GLUCAN-4-GLUCANOHYDROLASE / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase / carbohydrate catabolic process / alpha-amylase activity / chloride ion binding / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Tenebrio molitor (チャイロコメノゴミムシダマシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Strobl, S. / Maskos, K. / Betz, M. / Wiegand, G. / Huber, R. / Gomis-Rueth, F.X. / Frank, G. / Glockshuber, R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of yellow meal worm alpha-amylase at 1.64 A resolution.
著者: Strobl, S. / Maskos, K. / Betz, M. / Wiegand, G. / Huber, R. / Gomis-Ruth, F.X. / Glockshuber, R.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1997
タイトル: The Alpha-Amylase from the Yellow Meal Worm: Complete Primary Structure, Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis
著者: Strobl, S. / Gomis-Ruth, F.X. / Maskos, K. / Frank, G. / Huber, R. / Glockshuber, R.
履歴
登録1997年9月30日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月20日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
改定 2.02019年12月25日Group: Derived calculations / Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / pdbx_struct_mod_residue
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id
改定 2.12024年4月3日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-AMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3393
ポリマ－51,2631
非ポリマー762
水4,702261
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.240, 93.460, 96.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-AMYLASE


分子量: 51263.066 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1 - 471 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Tenebrio molitor (チャイロコメノゴミムシダマシ)
参照: UniProt: P56634, alpha-amylase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細C-TERMINUS - LEU 496: N-TERMINUS BLOCKED AGAINST AMINOPEPTIDASE ACTIVITY BY GLUTAMINE CYCLATION TO ...C-TERMINUS - LEU 496: N-TERMINUS BLOCKED AGAINST AMINOPEPTIDASE ACTIVITY BY GLUTAMINE CYCLATION TO RENDER PYROGLUTAMATE.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
解説: UNRELEASED COORDINATES KINDLY CEASED BY M.MACHIUS AND G.WIEGAND
結晶化pH: 6.5
詳細: 200 MM SODIUM ACETATE, 100 MM BISTRIS-HCL PH 6.5 30% W/V PEG 8000
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 5.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Strobl, S., (1997) FEBS Lett., 409, 109.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mMacetic acid/NaOH1drop
20.1 mM1dropCaCl2
363 mg/mlprotein1drop
4200 mMsodium acetate1reservoir
5100 mMBis-Tris-HCl1reservoir
630 %(w/v)PEG80001reservoir

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→20 Å / Num. obs: 58219 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.057
反射
*PLUS
Num. measured all: 244244
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.64 Å / 最低解像度: 1.69 Å / % possible obs: 99.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMV. 5.23データ削減
CCP4データ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PIG PANCREATIC ALPHA AMYLASE

解像度: 1.65→7 Å / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 -7 %
Rwork0.177 --
obs0.177 55053 -
原子変位パラメータBiso mean: 15.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3606 0 2 261 3869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.482
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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