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- PDB-1j6o: Crystal structure of TatD-related deoxyribonuclease (TM0667) from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j6o
タイトルCrystal structure of TatD-related deoxyribonuclease (TM0667) from Thermotoga maritima at 1.8 A resolution
要素TatD-related deoxyribonuclease
キーワードHYDROLASE / structural genomics / TM0667 / TatD-related deoxyribonuclease / JCSG / PSI / Protein Structure Initiative / Joint Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA nuclease activity / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Uncharacterised hydrolase TatD-type / 3'-5' ssDNA/RNA exonuclease TatD-like / TatD related DNase / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of TatD-related deoxyribonuclease (TM0667) from Thermotoga maritima at 1.8 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2002年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: pdbx_database_related / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.42023年1月25日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 600HETEROGEN The "putative" binuclear metal is most likely conserved in TM0667, but no metals were ...HETEROGEN The "putative" binuclear metal is most likely conserved in TM0667, but no metals were found in the structure. One of the metal sites is occupied by a water molecule.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TatD-related deoxyribonuclease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8382
ポリマ－30,7781
非ポリマー601
水3,513195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.05, 77.25, 84.53
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TatD-related deoxyribonuclease


分子量: 30777.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TM0667 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9WZD5, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.36 %
結晶化温度: 293 K / pH: 5.6
詳細: 19 % iso-Propanol/19 % PEG 4000; 0.095 M citrate pH 5.6, 5 % Glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 293K, pH 5.60

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.918370, 0.979224, 0.978932
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月1日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.9792241
30.9789321
反射解像度: 1.8→29.86 Å / Num. obs: 21717 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 11.2 Å2 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.539 / % possible all: 87.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CCP4データ削減
SnB位相決定
MLPHARE位相決定
CCP4モデル構築
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→29.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: STANDARD CNS DICTIONARY/ENGH AND HUBER
詳細: CIS-PEPTIDE AT POSITION GLY89. ONE VERY INTERESTING FEATURE OF PHOSPHOTRIESTERASE IS THAT A CARBAMYLATED LYSINE RESIDUE (LYS 169) IS NEEDED FOR CATALYST, THIS ENDS UP LOOKING LIKE AN EXTENDED ...詳細: CIS-PEPTIDE AT POSITION GLY89. ONE VERY INTERESTING FEATURE OF PHOSPHOTRIESTERASE IS THAT A CARBAMYLATED LYSINE RESIDUE (LYS 169) IS NEEDED FOR CATALYST, THIS ENDS UP LOOKING LIKE AN EXTENDED GLU. IN TM0667 THIS POSITION OF THE CARBOXY GROUP FROM THE CARBAMYLATED LYSINE IS REPLACED BY A GLU90. IN ORDER TO REACH THE ACTIVE SITE GLU90 HAS TO REACH OUT, CAUSING A BULGE IN THE BETA SHEET. GLU90 IS PRECEDED BY A GLY WITH ADOPTS A CIS CONFIRMATION TO ACCOMMODATED THE BULGE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 1051 4.9 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 21648 98.5 %-
all-21648 --
溶媒の処理溶媒モデル: BULK SOLVENT CORRECTION / Bsol: 36.05 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.83 Å20 Å20 Å2
2---1.84 Å20 Å2
3---1.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2097 0 0 199 2296
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.77
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.62.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Total num. of bins used: 21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 44 5.1 %
Rwork0.2228 820 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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