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- PDB-1j3u: Crystal structure of aspartase from Bacillus sp. YM55-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j3u
タイトルCrystal structure of aspartase from Bacillus sp. YM55-1
要素aspartase
キーワードLYASE / multi-domains
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate ammonia-lyase / aspartate ammonia-lyase activity / aspartate metabolic process / tricarboxylic acid cycle / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate ammonia-lyase / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 ...Aspartate ammonia-lyase / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate ammonia-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. YM55-1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Fujii, T. / Sakai, H. / Kawata, Y. / Hata, Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of Thermostable Aspartase from Bacillus sp. YM55-1: Structure-based Exploration of Functional Sites in the Aspartase Family
著者: Fujii, T. / Sakai, H. / Kawata, Y. / Hata, Y.
履歴
登録2003年2月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: aspartase
B: aspartase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,3902
ポリマ－103,3902
非ポリマー00
水3,837213
1
A: aspartase
B: aspartase

A: aspartase
B: aspartase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,7804
ポリマ－206,7804
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area29000 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area55380 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)74.9, 139.4, 100.2
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-711-

HOH

詳細The biological assembly is a tetramer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operation: -x, -y, z.

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要素

#1: タンパク質 aspartase


分子量: 51694.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. YM55-1 (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9LCC6, aspartate ammonia-lyase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.93 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG4000, 2-propanol, HEPES-Na, magnesium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 303K
結晶化
*PLUS
温度: 30 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
150 mMpotassium phosphate1droppH7.5
210 mg/mlenzyme1drop
325 %(w/v)PEG40001reservoir
410 %(v/v)2-propanol1reservoir
50.1 Msodium HEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年2月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→55.1 Å / Num. all: 33398 / Num. obs: 33398 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / % possible all: 71.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 67393
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / % possible obs: 71.6 % / Rmerge(I) obs: 0.333

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→55.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 114706.68 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1655 5 %RANDOM
Rwork0.221 ---
all0.221 33371 --
obs0.221 33371 90 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.3855 Å2 / ksol: 0.308396 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.98 Å20 Å20 Å2
2---16.85 Å20 Å2
3---13.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.71 Å0.61 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→55.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7032 0 0 213 7245
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.051.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.862
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.172.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.434 231 5.2 %
Rwork0.389 4186 -
obs--73.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 55.1 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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