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- PDB-1j2w: Tetrameric Structure of aldolase from Thermus thermophilus HB8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j2w
タイトルTetrameric Structure of aldolase from Thermus thermophilus HB8
要素Aldolase protein
キーワードLYASE / Schiff base / deoxyribose phospahte / carbinolamine / structural genomics / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxyribose-phosphate aldolase / deoxyribose-phosphate aldolase activity / 2-deoxyribose 1-phosphate catabolic process / deoxyribonucleotide catabolic process / carbohydrate catabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Deoxyribose-phosphate aldolase type I / Deoxyribose-phosphate aldolase / DeoC/LacD family aldolase / DeoC/FbaB/LacD aldolase / DeoC/LacD family aldolase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Deoxyribose-phosphate aldolase / Deoxyribose-phosphate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Lokanath, N.K. / Shiromizu, I. / Miyano, M. / Yokoyama, S. / Kuramitsu, S. / Kunishima, N. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Structure of aldolase from Thermus thermophilus HB8 showing the contribution of oligomeric state to thermostability.
著者: Lokanath, N.K. / Shiromizu, I. / Ohshima, N. / Nodake, Y. / Sugahara, M. / Yokoyama, S. / Kuramitsu, S. / Miyano, M. / Kunishima, N.
履歴
登録2003年1月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldolase protein
B: Aldolase protein
C: Aldolase protein
D: Aldolase protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3434
ポリマ－93,3434
非ポリマー00
水8,665481
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8290 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area29260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.280, 97.686, 137.918
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Aldolase protein


分子量: 23335.762 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
プラスミド: pET-11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7SIC8, UniProt: Q5SJ28*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 481 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.34 %
結晶化温度: 295 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7.9
詳細: MPD, Tris HCl, magnesium chloride, pH 7.9, MICROBATCH, temperature 295.0K
結晶化
*PLUS
pH: 4.9 / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein11
21 Mammonium sulfate11
31 Msodium acetate11
430 %MPD11pH4.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→30 Å / Num. all: 137192 / Num. obs: 137075 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 14.62 Å2
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / % possible all: 99.5
反射
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / Num. obs: 137192 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 4.85 % / Num. measured all: 665297 / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / % possible obs: 99.5 % / Rmerge(I) obs: 0.456 / Mean I/σ(I) obs: 4.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→30 Å / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 13684 -RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.198 137192 --
obs0.198 137075 98.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6338 0 0 481 6819
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / Rfactor Rwork: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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