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- PDB-1j2v: Crystal Structure of CutA1 from Pyrococcus Horikoshii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j2v
タイトルCrystal Structure of CutA1 from Pyrococcus Horikoshii
要素102AA long hypothetical periplasmic divalent cation tolerance protein CUTA
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / ALPHA + BETA
機能・相同性
機能・相同性情報


response to metal ion / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Divalent ion tolerance protein, CutA / CutA1 divalent ion tolerance protein / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Divalent-cation tolerance protein CutA
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tanaka, Y. / Sakai, N. / Yasutake, Y. / Yao, M. / Tsumoto, K. / Kumagai, I. / Tanaka, I.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2004
タイトル: Structural implications for heavy metal-induced reversible assembly and aggregation of a protein: the case of Pyrococcus horikoshii CutA.
著者: Tanaka, Y. / Tsumoto, K. / Nakanishi, T. / Yasutake, Y. / Sakai, N. / Yao, M. / Tanaka, I. / Kumagai, I.
履歴
登録2003年1月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 102AA long hypothetical periplasmic divalent cation tolerance protein CUTA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4791
ポリマ－12,4791
非ポリマー00
水64936
1
A: 102AA long hypothetical periplasmic divalent cation tolerance protein CUTA

A: 102AA long hypothetical periplasmic divalent cation tolerance protein CUTA

A: 102AA long hypothetical periplasmic divalent cation tolerance protein CUTA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4373
ポリマ－37,4373
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area6380 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area13070 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.569, 52.569, 58.132
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
詳細The biological assembly is a trimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: (1-y, 1+x-y, z) and (y-x, 1-x, z).

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要素

#1: タンパク質 102AA long hypothetical periplasmic divalent cation tolerance protein CUTA / CutA1 / CutA1 homology protein PH0992


分子量: 12479.017 Da / 分子数: 1 / 変異: L26(MSE) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 株: OT3 / 遺伝子: PH0992 / プラスミド: pET20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: O58720
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Ammonium Sulfate , Sodium Acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.9000, 0.9792, 0.9794
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月11日
放射モノクロメーター: MONOCHROMATOR + MIRROR / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91
20.97921
30.97941
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 6186 / Num. obs: 6154 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 32.8 Å2 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 11.3 % / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / Num. unique all: 901 / Rsym value: 0.112 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
直接法モデル構築
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→10 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Model refinement was performed with a twinning operator of (h -h-k -l), and a twinning fraction of 0.16.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 589 9.5 %RANDOM
Rwork0.239 ---
all-6122 --
obs-6114 98.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.657 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.846 Å2-1.067 Å20 Å2
2---0.846 Å20 Å2
3---1.692 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数873 0 0 36 909
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013115
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.90039
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7386
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.76773
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.26
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.73
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.05
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.63
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 64 -
Rwork0.292 607 -
obs-607 99 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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