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- PDB-1j2q: 20S proteasome in complex with calpain-Inhibitor I from archaeogl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j2q
タイトル20S proteasome in complex with calpain-Inhibitor I from archaeoglobus fulgidus
要素
  • Proteasome alpha subunit
  • Proteasome beta subunit
キーワードHYDROLASE / proteasome / ubiquitin / 20S / CP
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasomal protein catabolic process / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain ...Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CIB / Proteasome subunit alpha / Proteasome subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Groll, M. / Brandstetter, H. / Bartunik, H. / Bourenkow, G. / Huber, R.
引用ジャーナル: J.MOL.BIOL. / 年: 2003
タイトル: Investigations on the Maturation and Regulation of Archaebacterial Proteasomes
著者: Groll, M. / Brandstetter, H. / Bartunik, H. / Bourenkow, G. / Huber, R.
履歴
登録2003年1月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome alpha subunit
B: Proteasome alpha subunit
C: Proteasome alpha subunit
D: Proteasome alpha subunit
E: Proteasome alpha subunit
F: Proteasome alpha subunit
G: Proteasome alpha subunit
H: Proteasome beta subunit
I: Proteasome beta subunit
J: Proteasome beta subunit
K: Proteasome beta subunit
L: Proteasome beta subunit
M: Proteasome beta subunit
N: Proteasome beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)343,54121
ポリマ－340,85714
非ポリマー2,6857
水1,892105
1
A: Proteasome alpha subunit
B: Proteasome alpha subunit
C: Proteasome alpha subunit
D: Proteasome alpha subunit
E: Proteasome alpha subunit
F: Proteasome alpha subunit
G: Proteasome alpha subunit
H: Proteasome beta subunit
I: Proteasome beta subunit
J: Proteasome beta subunit
K: Proteasome beta subunit
L: Proteasome beta subunit
M: Proteasome beta subunit
N: Proteasome beta subunit
ヘテロ分子

A: Proteasome alpha subunit
B: Proteasome alpha subunit
C: Proteasome alpha subunit
D: Proteasome alpha subunit
E: Proteasome alpha subunit
F: Proteasome alpha subunit
G: Proteasome alpha subunit
H: Proteasome beta subunit
I: Proteasome beta subunit
J: Proteasome beta subunit
K: Proteasome beta subunit
L: Proteasome beta subunit
M: Proteasome beta subunit
N: Proteasome beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)687,08342
ポリマ－681,71328
非ポリマー5,36914
水50428
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area109540 Å2
ΔGint-262 kcal/mol
Surface area215580 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)148.097, 148.097, 303.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The second part of the bioogical assembly is generated by the two-fold axis: x, -y, -z+2/3

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要素

#1: タンパク質
Proteasome alpha subunit


分子量: 26561.521 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / プラスミド: prset6c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O29760, proteasome endopeptidase complex
#2: タンパク質
Proteasome beta subunit


分子量: 22132.283 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / プラスミド: prset6c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P996, proteasome endopeptidase complex
#3: 化合物
ChemComp-CIB / 2-ACETYLAMINO-4-METHYL-PENTANOIC ACID [1-(1-FORMYL-PENTYLCARBAMOYL)-3-METHYL-BUTYL]-AMIDE / CALPAIN IHIBITOR I / ALLN


分子量: 383.525 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H37N3O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 9% PEG 400, 80mM MgCl2, 100mM NaAc, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 24 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125 mg/mlprotein1drop
2100 mM1reservoirpH4.6NaOAc
39 %(w/v)PEG4001reservoir
480 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年10月5日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 87322 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 46.1 Å2
反射 シェル解像度: 2.83→2.88 Å / % possible all: 95.6
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 1140521 / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.399

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.83→16.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 3321738.1 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 4404 5.1 %RANDOM
Rwork0.241 ---
all0.243 87104 --
obs0.243 87104 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.0264 Å2 / ksol: 0.307215 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.8 Å21.35 Å20 Å2
2---3.8 Å20 Å2
3---7.61 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.66 Å0.57 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.83→16.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23933 0 189 105 24227
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
LS精密化 シェル解像度: 2.83→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.418 609 5 %
Rwork0.383 11521 -
obs--77.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CAL.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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