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万見
- PDB-1is7: Crystal structure of rat GTPCHI/GFRP stimulatory complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1is7
タイトルCrystal structure of rat GTPCHI/GFRP stimulatory complex
要素
  • GTP Cyclohydrolase I
  • GTP Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / ENZYME-REGULATORY PROTEIN COMPLEX / HYDROLASE-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / GTP cyclohydrolase binding / pteridine-containing compound biosynthetic process / dihydrobiopterin metabolic process / regulation of lung blood pressure / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I activity / neuromuscular process controlling posture / negative regulation of biosynthetic process / GTP-dependent protein binding ...Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / GTP cyclohydrolase binding / pteridine-containing compound biosynthetic process / dihydrobiopterin metabolic process / regulation of lung blood pressure / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I activity / neuromuscular process controlling posture / negative regulation of biosynthetic process / GTP-dependent protein binding / regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / regulation of nitric oxide biosynthetic process / enzyme inhibitor activity / mitogen-activated protein kinase binding / dopamine biosynthetic process / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / amino acid binding / positive regulation of heart rate / response to pain / response to type II interferon / negative regulation of cellular senescence / response to tumor necrosis factor / tetrahydrofolate biosynthetic process / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / negative regulation of blood pressure / regulation of blood pressure / vasodilation / positive regulation of neuron apoptotic process / melanosome / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / nuclear membrane / response to lipopolysaccharide / GTPase activity / dendrite / calcium ion binding / protein-containing complex binding / GTP binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gtp Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein; Chain: K / GTP cyclohydrolase I feedback regulatory protein GFRP / GTP cyclohydrolase I, feedback regulatory protein / GFRP superfamily / GTP cyclohydrolase I feedback regulatory protein (GFRP) / GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I signature 2. / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I, conserved site / GTP cyclohydrolase I domain ...Gtp Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein; Chain: K / GTP cyclohydrolase I feedback regulatory protein GFRP / GTP cyclohydrolase I, feedback regulatory protein / GFRP superfamily / GTP cyclohydrolase I feedback regulatory protein (GFRP) / GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I signature 2. / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I, conserved site / GTP cyclohydrolase I domain / GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I signature 1. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / GTP Cyclohydrolase I, domain 2 / GTP cyclohydrolase I, C-terminal domain/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I, C-terminal/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHENYLALANINE / GTP cyclohydrolase 1 / GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Maita, N. / Okada, K. / Hatakeyama, K. / Hakoshima, T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the stimulatory complex of GTP cyclohydrolase I and its feedback regulatory protein GFRP.
著者: Maita, N. / Okada, K. / Hatakeyama, K. / Hakoshima, T.
履歴
登録2001年11月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP Cyclohydrolase I
B: GTP Cyclohydrolase I
C: GTP Cyclohydrolase I
D: GTP Cyclohydrolase I
E: GTP Cyclohydrolase I
F: GTP Cyclohydrolase I
G: GTP Cyclohydrolase I
H: GTP Cyclohydrolase I
I: GTP Cyclohydrolase I
J: GTP Cyclohydrolase I
K: GTP Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein
L: GTP Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein
M: GTP Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein
N: GTP Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein
O: GTP Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein
P: GTP Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein
Q: GTP Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein
R: GTP Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein
S: GTP Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein
T: GTP Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)357,07240
ポリマ－355,02920
非ポリマー2,04320
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area81170 Å2
ΔGint-426 kcal/mol
Surface area92530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.151, 111.723, 126.108
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
GTP Cyclohydrolase I


分子量: 25819.672 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pMALc / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22288, GTP cyclohydrolase I
#2: タンパク質
GTP Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein


分子量: 9683.225 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P70552
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物
ChemComp-PHE / PHENYLALANINE / フェニルアラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 165.189 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.62 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: MPD, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Maita, N., (2001) Acta Crystallogr., D57, 1153.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mg/mlprotein1drop
224 %(v/v)MPD1reservoir
375 mMTris-HCl1reservoirpH7.5
450 mM1reservoirKCl
55 mMphenylalanine1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月16日
放射モノクロメーター: Si(111) DOUBLE-CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 83068 / Num. obs: 83068 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 57 Å2 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.94 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 12139 / Rsym value: 0.578 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 589690 / Rmerge(I) obs: 0.112
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.4 % / Rmerge(I) obs: 0.578

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS0.9精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.8→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 4225 5.06 %RANDOM
Rwork0.228 ---
all-83432 --
obs-83432 99.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22120 0 130 125 22375
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.347
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0083
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.817
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 15 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.228
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.817

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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