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万見
- PDB-1io0: CRYSTAL STRUCTURE OF TROPOMODULIN C-TERMINAL HALF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1io0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TROPOMODULIN C-TERMINAL HALF
要素TROPOMODULIN
キーワードPROTEIN BINDING / LRR protein / right-handed super-helix
機能・相同性
機能・相同性情報


pointed-end actin filament capping / costamere / tropomyosin binding / sarcomere / sarcolemma / actin filament binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Tropomodulin-1 / Tropomodulin / Tropomodulin / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Krieger, I. / Kostyukova, A. / Yamashita, A. / Maeda, Y.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the C-terminal half of tropomodulin and structural basis of actin filament pointed-end capping.
著者: Krieger, I. / Kostyukova, A. / Yamashita, A. / Nitanai, Y. / Maeda, Y.
履歴
登録2000年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN ZN IS ALSO COORDINATED WITH OD2 ASP 194 AND OD2 ASP 196 IN A SYMMTERY_RELATED MOLECULE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TROPOMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7152
ポリマ－20,6501
非ポリマー651
水4,161231
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.294, 69.294, 101.223
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 TROPOMODULIN


分子量: 20649.510 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: PET(HIS)TMOD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSE / 参照: UniProt: Q9DEA6
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.3 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 400, zinc sulfate, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
225 mMglycine1droppH3.0
30.1 MMES-NaOH1droppH6.5
424 %(v/v)PEG4001drop
510 mM1dropZnSO4
60.1 MMES- NaOH1reservoirpH6.5
715 %(v/v)PEG4001reservoir
86 mM1reservoirZnSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 0.7 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年10月13日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→20 Å / Num. all: 31971 / Num. obs: 31954 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 17.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.286 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 357913
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.5 Å / % possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
直接法モデル構築
ARP/wARPモデル構築
X-PLOR3.851精密化
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.45→10 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: THE PROGRAM REFMAC (CCP4) WAS ALSO USED IN REFINEMENT PROCESS FOR DATA AT 20.0-1.45 A
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 1602 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all-31866 --
obs-31866 99.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.89 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.195 Å0.181 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.161 Å0.174 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1297 0 1 231 1529
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.052
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.073
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.566
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.0031.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.5872
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.4122
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.9592.5
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.52 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 165 4.14 %
Rwork0.286 3641 -
obs--95.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramtophcsdx.pro.top
X-RAY DIFFRACTION2toph19.sol.top
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.073
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.566

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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