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- PDB-1il2: Crystal Structure of the E. coli Aspartyl-tRNA Synthetase:Yeast t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1il2
タイトルCrystal Structure of the E. coli Aspartyl-tRNA Synthetase:Yeast tRNAasp:aspartyl-Adenylate Complex
要素
  • ASPARTYL TRANSFER RNA
  • ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードLIGASE/RNA / protein-rna complex / LIGASE-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-tRNA ligase / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / nucleic acid binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GAD-like domain / Aspartate-tRNA ligase, type 1 / : / : / GAD domain / GAD domain / GAD-like domain superfamily / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) ...GAD-like domain / Aspartate-tRNA ligase, type 1 / : / : / GAD domain / GAD domain / GAD-like domain superfamily / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Gyrase A; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTYL-ADENOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / : / RNA / RNA (> 10) / Aspartate--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Moulinier, L. / Eiler, S. / Eriani, G. / Gangloff, J. / Thierry, J.C. / Gabriel, K. / McClain, W.H. / Moras, D.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: The structure of an AspRS-tRNA(Asp) complex reveals a tRNA-dependent control mechanism.
著者: Moulinier, L. / Eiler, S. / Eriani, G. / Gangloff, J. / Thierry, J.C. / Gabriel, K. / McClain, W.H. / Moras, D.
履歴
登録2001年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: ASPARTYL TRANSFER RNA
D: ASPARTYL TRANSFER RNA
A: ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE
B: ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,4728
ポリマ－180,3554
非ポリマー1,1174
水7,242402
1
C: ASPARTYL TRANSFER RNA
A: ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,7364
ポリマ－90,1782
非ポリマー5582
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: ASPARTYL TRANSFER RNA
B: ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,7364
ポリマ－90,1782
非ポリマー5582
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.800, 222.800, 80.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: RNA鎖 ASPARTYL TRANSFER RNA


分子量: 24181.369 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: GenBank: 176417
#2: タンパク質 ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE


分子量: 65996.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pbr322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21889, aspartate-tRNA ligase
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-AMO / ASPARTYL-ADENOSINE-5'-MONOPHOSPHATE


分子量: 462.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H19N6O10P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 402 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.97 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: ammonium sulfate, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K
溶液の組成名称: ammonium sulfate
結晶化
*PLUS
詳細: Boeglin, M., (1996) Acta Crystallogr, D52, 211.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12 mg/mlAspRS1drop
21 mg/mltRNA1drop
31 mM1dropMgCl2
41.5 Mammonium sulfate1drop
575 mMBis-Tris-propane1drop
60.5 mMAMP-PCP1drop
71 mML-aspartic acid1drop
81.9 Mammonium sulfate1reservoir
9100 mMBis-Tris-propane1reservoir
101-3 %(v/v)2-propanol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11
検出器検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.6→11.5 Å / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 45.7 Å2 / Rsym value: 3.7
反射
*PLUS
Num. obs: 72094 / % possible obs: 92 % / Rmerge(I) obs: 0.037
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 80 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.216

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ALMNモデル構築
TSFGENモデル構築
CNS1精密化
CCP4(ALMN位相決定
TSFGEN)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: T. thermophilus AspRS

解像度: 2.6→11.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1600037.05 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 3084 4.9 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.204 63304 84.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.14 Å2 / ksol: 0.365 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.06 Å20 Å24.7 Å2
2---7.6 Å20 Å2
3---2.54 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→11.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9182 3097 72 402 12753
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.16
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.32.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 364 4.6 %
Rwork0.318 7483 -
obs--63 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2TRNA.PARAMTRNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3LIGAND.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMLIGAND.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 4.9 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 46.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.373 / % reflection Rfree: 4.6 % / Rfactor Rwork: 0.318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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