[日本語] English
万見
- PDB-1ijr: Crystal structure of LCK SH2 complexed with nonpeptide phosphotyr... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ijr
タイトルCrystal structure of LCK SH2 complexed with nonpeptide phosphotyrosine mimetic
要素PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE LCK
キーワードTRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / Tyrosine-protein kinase / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway / CD28 co-stimulation / intracellular zinc ion homeostasis / FLT3 signaling through SRC family kinases / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Nef and signal transduction / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion ...regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway / CD28 co-stimulation / intracellular zinc ion homeostasis / FLT3 signaling through SRC family kinases / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Nef and signal transduction / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / Interleukin-2 signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Regulation of KIT signaling / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / leukocyte migration / phospholipase activator activity / CD8 receptor binding / pericentriolar material / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / PECAM1 interactions / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phospholipase binding / RHOH GTPase cycle / hemopoiesis / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / T cell differentiation / PD-1 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase binding / T cell receptor binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / release of sequestered calcium ion into cytosol / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / GPVI-mediated activation cascade / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / T cell costimulation / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Signaling by SCF-KIT / platelet activation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Downstream TCR signaling / positive regulation of T cell activation / PIP3 activates AKT signaling / DAP12 signaling / T cell receptor signaling pathway / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / membrane raft / protein phosphorylation / innate immune response / signaling receptor binding / protein kinase binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains ...Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CC0 / Tyrosine-protein kinase Lck
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kawahata, N.H. / Yang, M.H. / Luke, G.P. / Shakespeare, W.C. / Sundaramoorthi, R.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2001
タイトル: A novel phosphotyrosine mimetic 4'-carboxymethyloxy-3'-phosphonophenylalanine (Cpp): exploitation in the design of nonpeptide inhibitors of pp60(Src) SH2 domain.
著者: Kawahata, N. / Yang, M.G. / Luke, G.P. / Shakespeare, W.C. / Sundaramoorthi, R. / Wang, Y. / Johnson, D. / Merry, T. / Violette, S. / Guan, W. / Bartlett, C. / Smith, J. / Hatada, M. / Lu, X. ...著者: Kawahata, N. / Yang, M.G. / Luke, G.P. / Shakespeare, W.C. / Sundaramoorthi, R. / Wang, Y. / Johnson, D. / Merry, T. / Violette, S. / Guan, W. / Bartlett, C. / Smith, J. / Hatada, M. / Lu, X. / Dalgarno, D.C. / Eyermann, C.J. / Bohacek, R.S. / Sawyer, T.K.
履歴
登録2001年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE LCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4502
ポリマ－11,8301
非ポリマー6201
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.6, 61.6, 93.5
Angle α, β, γ (deg.)90., 90., 90.
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE LCK


分子量: 11830.244 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06239, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-CC0 / (4-{2-ACETYLAMINO-2-[1-(3-CARBAMOYL-4-CYCLOHEXYLMETHOXY-PHENYL)-ETHYLCARBAMOYL}-ETHYL}-2-PHOSPHONO-PHENOXY)-ACETIC ACID


分子量: 619.600 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H38N3O10P

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.17 %

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: Monochromator
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 8409 / % possible obs: 85 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 20

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→10 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.28 900 RANDOM
Rwork0.23 --
all-8798 -
obs-8402 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数834 0 43 0 877

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る