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データを開く
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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ihp | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF PHOSPHOMONOESTERASE | ||||||
![]() | PHYTASE | ||||||
![]() | PHOSPHOMONOESTERASE / HYDROLASE / GLYCOPROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() 3-phytase / 3-phytase activity / acid phosphatase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kostrewa, D. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of phytase from Aspergillus ficuum at 2.5 A resolution. 著者: Kostrewa, D. / Gruninger-Leitch, F. / D'Arcy, A. / Broger, C. / Mitchell, D. / van Loon, A.P. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 92.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 74.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 427 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 428.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 24.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
| x 6||||||||
単位格子 |
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詳細 | THE ASYMMETRIC UNIT OF THE CRYSTAL CONTAINS ONE DEGLYCOSYLATED PROTEIN MONOMER. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 48244.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ALSO CALLED ASPERGILLUS NIGER STRAIN NRRL3135 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.09 % |
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結晶化 | *PLUS 手法: unknown |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 273 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→25 Å / Num. obs: 17223 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 28 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 7 / Rsym value: 0.204 / % possible all: 93.8 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 79917 / Rmerge(I) obs: 0.056 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 93.8 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: AMINO ACIDS 249 - 252 ARE COMPLETELY DISORDERED. THE FOLLOWING AMINO ACID SIDE CHAINS ARE DISORDERED: GLU 43, LYS 70, GLU 77, GLN 81, LYS 94, GLN 392, GLN 395, ARG 428 THE ELECTRON DENSITY OF ...詳細: AMINO ACIDS 249 - 252 ARE COMPLETELY DISORDERED. THE FOLLOWING AMINO ACID SIDE CHAINS ARE DISORDERED: GLU 43, LYS 70, GLU 77, GLN 81, LYS 94, GLN 392, GLN 395, ARG 428 THE ELECTRON DENSITY OF THE SULFATE IS NOT WELL DEFINED.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 30.7 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→25 Å
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拘束条件 |
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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