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- PDB-1ig6: HUMAN MRF-2 DOMAIN, NMR, 11 STRUCTURES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ig6
タイトルHUMAN MRF-2 DOMAIN, NMR, 11 STRUCTURES
要素MODULATOR RECOGNITION FACTOR 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / MRF-2 / DNA-BINDING MOTIF / PROTEIN-DNA INTERACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle organ morphogenesis / fat pad development / cell development / female gonad development / fibroblast migration / face morphogenesis / skeletal system morphogenesis / adrenal gland development / fat cell differentiation / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway ...muscle organ morphogenesis / fat pad development / cell development / female gonad development / fibroblast migration / face morphogenesis / skeletal system morphogenesis / adrenal gland development / fat cell differentiation / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / roof of mouth development / adipose tissue development / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / post-embryonic development / HDMs demethylate histones / kidney development / liver development / multicellular organism growth / male gonad development / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
AT-rich interactive domain-containing protein 5B / ARID DNA-binding domain / : / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain / DNA polymerase; domain 1 ...AT-rich interactive domain-containing protein 5B / ARID DNA-binding domain / : / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
AT-rich interactive domain-containing protein 5B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Lin, D. / Tsui, V. / Case, D. / Yuan, Y.C. / Chen, Y.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: HUMAN MRF-2 DOMAIN, NMR, 11 STRUCTURES
著者: Lin, D. / Tsui, V. / Case, D. / Yuan, Y.C. / Chen, Y.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: A Novel DNA-Binding Motif Shares Structural Homology to DNA Replication and Repair Nucleases and Polymerases
著者: Yuan, Y.C. / Whitson, R.H. / Liu, Q. / Itakura, K. / Chen, Y.
#2: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 1998
タイトル: Resonance Assignments of the MRF-2 DNA-Binding Domain
著者: Yuan, Y.C. / Whitson, R.H. / Itakura, K. / Chen, Y.
履歴
登録2001年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2001年5月2日ID: 1BMY
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MODULATOR RECOGNITION FACTOR 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6531
ポリマ－12,6531
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)11 / 100structures with acceptable covalent geometry,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 MODULATOR RECOGNITION FACTOR 2 / MRF-2


分子量: 12652.646 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MRF-2 / プラスミド: PQE30 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: Q14865

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
2123D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
1313D HNHB
1413D 15N TOCSY-HSQC
2523D (H)CCH-TOCSY
1612D PFG-SE-IPAP
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using the restraints derived from NMR experiments (NOE, dihedral angles, hydrogen bonds, residual dipolar coupling constants, etc.)

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7 mM MRF-2 U-15N,13C, 100mM PHOSPHATE BUFFER NA, 0.02% NAN3, 5 mM DDT90% H2O/10% D2O
20.7 mM MRF-2 U-15N,13C, 100mM PHOSPHATE BUFFER NA, 0.02% NAN3, 5 mM DDT100% D2O
試料状態イオン強度: 100 mM Sodium Phosphate / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITYPLUS / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix98Biosym/MSI解析
DYANA1.5Peter Guntert, et al.構造決定
Amber7Kollman, Case, Merz, Cheatham, Simmerling, Pearlman精密化
VNMR6.1Varian Associates INCcollection
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 2478 restraints, 2290 are NOE-derived distance constraints, 74 dihedral angle restraints, 42 distance restraints from hydrogen bonds, 35 residual dipolar coupling constants.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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