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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ieh | ||||||
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タイトル | SOLUTION STRUCTURE OF A SOLUBLE SINGLE-DOMAIN ANTIBODY WITH HYDROPHOBIC RESIDUES TYPICAL OF A VL/VH INTERFACE | ||||||
![]() | BRUC.D4.4 | ||||||
![]() | IMMUNE SYSTEM / two pleated beta-sheet / immunoglobulin beta-barrel | ||||||
機能・相同性 | Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing using torsion angle, cartesian dynamics | ||||||
![]() | Vranken, W. / Tolkatchev, D. / Xu, P. / Tanha, J. / Chen, Z. / Narang, S. / Ni, F. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Solution structure of a llama single-domain antibody with hydrophobic residues typical of the VH/VL interface. 著者: Vranken, W. / Tolkatchev, D. / Xu, P. / Tanha, J. / Chen, Z. / Narang, S. / Ni, F. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 394.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 326 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 343.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 439 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 30.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 40.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: 抗体 | 分子量: 14618.006 Da / 分子数: 1 / 断片: SINGLE DOMAIN ANTIBODY FROM A NAIVE LLAMA LIBRARY / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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NMR実験 | タイプ: 3D combined 13C/15N-separated NOESY |
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試料調製
詳細 | 内容: 10mM sodium phosphate 150mM NaCl 0.2mM EDTA / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O |
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試料状態 | イオン強度: 0.16 / pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K |
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
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放射波長 | 相対比: 1 |
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing using torsion angle, cartesian dynamics ソフトェア番号: 1 詳細: NO MANUAL ASSIGNMENTS OF NOE PEAKS WERE INITIALLY PERFORMED - THE GLOBAL FOLD OF THE PROTEIN WAS DETERMINED USING RESTRAINTS WITH LOW AMBIGUITY. THE SET OF GLOBAL FOLD STRUCTURES SERVED AS AN ...詳細: NO MANUAL ASSIGNMENTS OF NOE PEAKS WERE INITIALLY PERFORMED - THE GLOBAL FOLD OF THE PROTEIN WAS DETERMINED USING RESTRAINTS WITH LOW AMBIGUITY. THE SET OF GLOBAL FOLD STRUCTURES SERVED AS AN ASSIGNMENT FILTER TO REDUCE THE AMBIGUITY OF THE OTHER RESTRAINTS. THE RESTRAINT LIST AND STRUCTURES WERE FURTHER REFINED BY MANUALLY CHOOSING POSSIBILITIES FROM THE RESTRAINTS WITH LOW AMBIGUITY (BASED ON THE SPECTRA). | ||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 150 / 登録したコンフォーマーの数: 10 |