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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ieh | ||||||
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タイトル | SOLUTION STRUCTURE OF A SOLUBLE SINGLE-DOMAIN ANTIBODY WITH HYDROPHOBIC RESIDUES TYPICAL OF A VL/VH INTERFACE | ||||||
要素 | BRUC.D4.4 | ||||||
キーワード | IMMUNE SYSTEM (免疫系) / two pleated beta-sheet / immunoglobulin beta-barrel | ||||||
機能・相同性 | 抗体 / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Lama glama (ラマ) | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing using torsion angle, cartesian dynamics | ||||||
データ登録者 | Vranken, W. / Tolkatchev, D. / Xu, P. / Tanha, J. / Chen, Z. / Narang, S. / Ni, F. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002 タイトル: Solution structure of a llama single-domain antibody with hydrophobic residues typical of the VH/VL interface. 著者: Vranken, W. / Tolkatchev, D. / Xu, P. / Tanha, J. / Chen, Z. / Narang, S. / Ni, F. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ieh.cif.gz | 390.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ieh.ent.gz | 336.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ieh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ie/1ieh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ie/1ieh | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: 抗体 | 分子量: 14618.006 Da / 分子数: 1 / 断片: SINGLE DOMAIN ANTIBODY FROM A NAIVE LLAMA LIBRARY / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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NMR実験 | タイプ: 3D combined 13C/15N-separated NOESY |
-試料調製
詳細 | 内容: 10mM sodium phosphate 150mM NaCl 0.2mM EDTA / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O |
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試料状態 | イオン強度: 0.16 / pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K |
結晶化 | *PLUS 手法: その他 / 詳細: NMR |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
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放射波長 | 相対比: 1 |
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz |
-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing using torsion angle, cartesian dynamics ソフトェア番号: 1 詳細: NO MANUAL ASSIGNMENTS OF NOE PEAKS WERE INITIALLY PERFORMED - THE GLOBAL FOLD OF THE PROTEIN WAS DETERMINED USING RESTRAINTS WITH LOW AMBIGUITY. THE SET OF GLOBAL FOLD STRUCTURES SERVED AS AN ...詳細: NO MANUAL ASSIGNMENTS OF NOE PEAKS WERE INITIALLY PERFORMED - THE GLOBAL FOLD OF THE PROTEIN WAS DETERMINED USING RESTRAINTS WITH LOW AMBIGUITY. THE SET OF GLOBAL FOLD STRUCTURES SERVED AS AN ASSIGNMENT FILTER TO REDUCE THE AMBIGUITY OF THE OTHER RESTRAINTS. THE RESTRAINT LIST AND STRUCTURES WERE FURTHER REFINED BY MANUALLY CHOOSING POSSIBILITIES FROM THE RESTRAINTS WITH LOW AMBIGUITY (BASED ON THE SPECTRA). | ||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 150 / 登録したコンフォーマーの数: 10 |