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- PDB-1ia6: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CELLULASE CEL9M OF C. CELLULOLYTICUM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ia6
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CELLULASE CEL9M OF C. CELLULOLYTICUM
要素CELLULASE CEL9M
キーワードHYDROLASE / Cellullase / Alpha Barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / cellulase activity / cellulose catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 9, Asp/Glu active sites / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 3. / Glycoside hydrolase family 9 / Glycosyl hydrolase family 9 / Clostridium cellulosome enzymes repeated domain signature. / Dockerin domain / Dockerin domain profile. / Dockerin type I domain / Dockerin type I repeat / Dockerin domain superfamily ...Glycosyl hydrolases family 9, Asp/Glu active sites / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 3. / Glycoside hydrolase family 9 / Glycosyl hydrolase family 9 / Clostridium cellulosome enzymes repeated domain signature. / Dockerin domain / Dockerin domain profile. / Dockerin type I domain / Dockerin type I repeat / Dockerin domain superfamily / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Glucanase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium cellulolyticum (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Parsiegla, G. / Belaich, A. / Belaich, J.P. / Haser, R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the cellulase Cel9M enlightens structure/function relationships of the variable catalytic modules in glycoside hydrolases.
著者: Parsiegla, G. / Belaich, A. / Belaich, J.P. / Haser, R.
履歴
登録2001年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELLULASE CEL9M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9585
ポリマ－48,6981
非ポリマー2604
水4,720262
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.350, 53.010, 71.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 CELLULASE CEL9M


分子量: 48697.875 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC MODULE / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium cellulolyticum (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9EYQ2, cellulase

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非ポリマー , 5種, 266分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 262 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.4 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: ammonium sulphate, calcium chloride, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
21.6 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 M1reservoirNaCl
40.1 MHEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FU581 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年10月14日 / 詳細: Osmic confocal mirrors
放射モノクロメーター: confocal mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→16 Å / Num. all: 170027 / Num. obs: 33837 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 14.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 6.6 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.295 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 9028 / Rsym value: 23 / % possible all: 88.7
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 170027 / Rmerge(I) obs: 0.083
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.7 % / Rmerge(I) obs: 0.295

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Model with Cel9M sequence based on PDB ENTRY 1JS4.

1js4


解像度: 1.8→29.24 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1252803.33 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The sequence in two flexible loops between L239 and N246 or A373 and D376 could not be fitted and is omitted. Mass spectrometric analysis has indicated that the sequence GTIVNPPVKK should ...詳細: The sequence in two flexible loops between L239 and N246 or A373 and D376 could not be fitted and is omitted. Mass spectrometric analysis has indicated that the sequence GTIVNPPVKK should additionally be present at the C-terminus in the crystal, but it could not be traced in the electron density.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 1730 5.1 %RANDOM
Rwork0.158 ---
all-33853 --
obs-33853 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.21 Å2 / ksol: 0.377 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å2-0.05 Å2
2---1.31 Å20 Å2
3---1.49 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3377 0 8 262 3647
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.752
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.782.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 308 5.9 %
Rwork0.222 4922 -
obs--91.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.189 / Rfactor Rwork: 0.158
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.2
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.86 Å / Rfactor Rfree: 0.249 / Rfactor Rwork: 0.222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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