+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1i5o | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF MUTANT R105A OF E. COLI ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | TRANSFERASE / Mutant aspartate transcarbamoylase / T-state / PALA at the regulatory site | ||||||
機能・相同性 | ![]() aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / glutamine metabolic process / amino acid binding / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding ...aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / glutamine metabolic process / amino acid binding / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Macol, C.P. / Tsuruta, H. / Stec, B. / Kantrowitz, E.R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Direct structural evidence for a concerted allosteric transition in Escherichia coli aspartate transcarbamoylase. 著者: Macol, C.P. / Tsuruta, H. / Stec, B. / Kantrowitz, E.R. #1: ![]() タイトル: Structural Consequences of Effector Binding to the T State of Aspartate Carbamoyltransferase: Crystal Structures of the Unligated and ATP- and CTP-complexed Enzymes at 2.6-A Resolution. 著者: Stevens, R.C. / Gouaux, J.E. / Lipscomb, W.N. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 195.2 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 154.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 675.9 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 712.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 41.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 58.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5at1S S: 精密化の開始モデル |
---|---|
類似構造データ |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||||||
単位格子 |
| ||||||||||||
Components on special symmetry positions |
| ||||||||||||
詳細 | Deposited data for two catalytic and two regulatory chains Biological assembly: dodecamer can be obtained by application of the threefold crystallographic symmetry |
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34250.992 Da / 分子数: 2 / 変異: R105A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 17143.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-PAL / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|
-
試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.9 % | |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 293 K / 手法: microdialysis / pH: 5.7 詳細: Tris buffer, maleic acid, pH 5.7, MICRODIALYSIS, temperature 293K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / pH: 5.75 / 詳細: Jin, L., (2000) Biochemistry, 39, 8058. | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 295 K |
---|---|
放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: UCSD MARK II / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年7月25日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.78→30 Å / Num. all: 29390 / Num. obs: 29390 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.08 % / Biso Wilson estimate: 26.54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 5.75 |
反射 シェル | 解像度: 2.78→2.99 Å / 冗長度: 1.85 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique all: 4622 / % possible all: 75 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 90537 |
-
解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 5at1 解像度: 2.8→10 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
| |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 31.2 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.25 Å | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
| |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.8→2.9 Å
| |||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.157 / Rfactor obs: 0.155 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 31.2 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
| |||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.9 Å |