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万見
- PDB-1i5h: SOLUTION STRUCTURE OF THE RNEDD4 WWIII DOMAIN-RENAL BP2 PEPTIDE C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i5h
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE RNEDD4 WWIII DOMAIN-RENAL BP2 PEPTIDE COMPLEX
要素
  • AMILORIDE-SENSITIVE SODIUM CHANNEL BETA-SUBUNIT
  • UBIQUITIN LIGASE NEDD4
キーワードLIGASE / Nedd4 / WW domains / ENaC / PY Motif / Liddle syndrome / proline-rich
機能・相同性
機能・相同性情報


Sensory perception of salty taste / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of PTEN localization / Stimuli-sensing channels / sensory perception of salty taste / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / Regulation of PTEN stability and activity / sensory perception of sour taste / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation ...Sensory perception of salty taste / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of PTEN localization / Stimuli-sensing channels / sensory perception of salty taste / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / Regulation of PTEN stability and activity / sensory perception of sour taste / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / neutrophil-mediated killing of bacterium / aldosterone metabolic process / leukocyte activation involved in inflammatory response / cellular response to vasopressin / negative regulation of sodium ion transport / cellular response to aldosterone / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / sodium channel complex / endocardial cushion development / epithelial fluid transport / mucus secretion / sodium ion homeostasis / renal system process / regulation protein catabolic process at postsynapse / artery smooth muscle contraction / neutrophil activation involved in immune response / receptor catabolic process / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / phosphothreonine residue binding / protein targeting to lysosome / multicellular organismal-level water homeostasis / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / potassium ion homeostasis / HECT-type E3 ubiquitin transferase / intracellular sodium ion homeostasis / cellular response to acidic pH / sodium channel inhibitor activity / proline-rich region binding / sodium ion import across plasma membrane / RNA polymerase binding / blood vessel morphogenesis / beta-2 adrenergic receptor binding / wound healing, spreading of epidermal cells / lysosomal transport / ligand-gated sodium channel activity / erythrocyte homeostasis / response to food / regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / WW domain binding / sodium ion transport / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / neuromuscular junction development / regulation of synapse organization / microvillus / outflow tract morphogenesis / progesterone receptor signaling pathway / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / phosphoserine residue binding / ubiquitin ligase complex / postsynaptic cytosol / regulation of sodium ion transport / ionotropic glutamate receptor binding / sodium ion transmembrane transport / cytoplasmic vesicle membrane / T cell activation / ubiquitin binding / regulation of membrane potential / establishment of localization in cell / receptor internalization / regulation of blood pressure / multicellular organism growth / neuron projection development / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / cellular response to UV / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell cortex / gene expression / adaptive immune response / response to hypoxia / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / immune response / apical plasma membrane / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / innate immune response / external side of plasma membrane / DNA damage response / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Epithelial sodium channel, chordates / Epithelial sodium channel, conserved site / Amiloride-sensitive sodium channels signature. / Epithelial sodium channel / Amiloride-sensitive sodium channel / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / : / HECT domain ...Epithelial sodium channel, chordates / Epithelial sodium channel, conserved site / Amiloride-sensitive sodium channels signature. / Epithelial sodium channel / Amiloride-sensitive sodium channel / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / C2 domain / C2 domain profile. / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Single Sheet / C2 domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epithelial sodium channel subunit beta / E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Kanelis, V. / Rotin, D. / Forman-Kay, J.D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Solution structure of a Nedd4 WW domain-ENaC peptide complex.
著者: Kanelis, V. / Rotin, D. / Forman-Kay, J.D.
履歴
登録2001年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
W: UBIQUITIN LIGASE NEDD4
B: AMILORIDE-SENSITIVE SODIUM CHANNEL BETA-SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,3922
ポリマ－7,3922
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 170structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド UBIQUITIN LIGASE NEDD4 / RNEDD4


分子量: 5666.237 Da / 分子数: 1 / 断片: WWIII DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PGEX4T2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q62940
#2: タンパク質・ペプチド AMILORIDE-SENSITIVE SODIUM CHANNEL BETA-SUBUNIT / RENAL BP2 PEPTIDE


分子量: 1725.894 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
解説: AN IDENTICAL PEPTIDE WAS MADE SYNTHETICALLY USING STANDARD F-MOC CHEMISTRY FOR NMR SAMPLES REQUIRING UNLABELED BP2 PEPTIDE.
プラスミド: PGEX4T2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P37090

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N/13C-edited NOESY
1233D 13C F1-filtered, F3-edited NOESY
1323D 15N/13C-edited NOESY
1443D 13C F1-filtered, F3-edited NOESY
152HN(CO)CA COHACA CROSS
162HN(CO)CA HNHA CROSS
171J-HNHA
182J-HNHA
191HNCO-TROSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1Sample 1:1mM rNedd4 WWIII U-15N,13C; 3mM rENaC bP2 NA; 10 mM Na+ phosphate, pH 6.5; 0.005 mM EDTA; 0.01 mM aprotinin; 0.005 mM leupeptin; 0.005 mM AEBSF; Sample 2:1mM rENaC bP2 U-15N,13C; 3mM rNedd4 WWIII NA; 10 mM Na+ phosphate, pH 6.5; 0.005 mM EDTA; 0.01 mM aprotinin; 0.005 mM leupeptin; 0.005 mM AEBSF; MORE DETAILED DESCRIPTION GIVEN IN BMRB 496390% H2O/10% D2O
21mM rENaC bP2 U-15N,13C; 3mM rNedd4 WWIII NA; 10 mM Na+ phosphate, pH 6.5; 0.005 mM EDTA; 0.01 mM aprotinin; 0.005 mM leupeptin; 0.005 mM AEBSF;90% H2O/10% D2O
31mM rNedd4 WWIII U-15N,13C; 3mM rENaC bP2 NA; 10 mM Na+ phosphate, pH 6.5; 0.005 mM EDTA; 0.01 mM aprotinin; 0.005 mM leupeptin; 0.005 mM AEBSF;100% D2O
41mM rENaC bP2 U-15N,13C; 3mM rNedd4 WWIII NA; 10 mM Na+ phosphate, pH 6.5; 0.005 mM EDTA; 0.01 mM aprotinin; 0.005 mM leupeptin; 0.005 mM AEBSF;100% D2O
試料状態イオン強度: 0.01 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe1.8Delaglio, F., Grzesiek, S., Vuister, G.W., Zhu, G., Pfeifer, J. and Bax, A.解析
NMRVeiw4.1.2Johnson, B.A and Blevis, B.A.データ解析
CNS1Brunger, A.T., Adams, P.D., Clore, G.M., DeLano, W.L., Gros, P., Grosse-Kunstleve, R.W., Jiang, J.-S., Kuszewski, J., Nilges, M., Pannu, N.S., Read, R.J., Rice, L.M., Simonson, T. and warren, G.L.構造決定
ARIA1Nilges, M.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: Preliminary structures were calculated using CNS1.0. These structures were then used as input into the program ARIA1.0 for noe assignment and structure refinement. These structures were ...詳細: Preliminary structures were calculated using CNS1.0. These structures were then used as input into the program ARIA1.0 for noe assignment and structure refinement. These structures were calculated using 1799 unambiguous and 214 ambiguous NOEs, 14 hydrogen bond restraints, 44 dihedral angle restraints and directly refined against 33 Jhnha coupling constants.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 170 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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