[日本語] English
万見
- PDB-1i4o: CRYSTAL STRUCTURE OF THE XIAP/CASPASE-7 COMPLEX -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i4o
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE XIAP/CASPASE-7 COMPLEX
要素
  • BACULOVIRAL IAP REPEAT-CONTAINING PROTEIN 4
  • CASPASE-7
キーワードAPOPTOSIS/HYDROLASE / protease-inhibitor / APOPTOSIS-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of protein linear polyubiquitination / copper ion homeostasis / regulation of BMP signaling pathway / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / cellular response to staurosporine ...caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of protein linear polyubiquitination / copper ion homeostasis / regulation of BMP signaling pathway / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / cellular response to staurosporine / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Regulation of the apoptosome activity / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / execution phase of apoptosis / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / protein K63-linked ubiquitination / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of type I interferon production / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to UV / striated muscle cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / protein serine/threonine kinase binding / Regulation of PTEN localization / protein maturation / positive regulation of protein ubiquitination / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / positive regulation of JNK cascade / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Regulation of TNFR1 signaling / protein catabolic process / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein processing / Regulation of necroptotic cell death / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / fibrillar center / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / peptidase activity / heart development / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of inflammatory response / regulation of apoptotic process / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of cell cycle / defense response to bacterium / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / proteolysis / extracellular space / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
XIAP/BIRC8, UBA domain / : / BIRC2/3-like, UBA domain / : / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Rossmann fold - #1460 ...XIAP/BIRC8, UBA domain / : / BIRC2/3-like, UBA domain / : / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Death-like domain superfamily / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Caspase-7 / E3 ubiquitin-protein ligase XIAP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Huang, Y. / Park, Y.C. / Rich, R.L. / Segal, D. / Myszka, D.G. / Wu, H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: Structural basis of caspase inhibition by XIAP: differential roles of the linker versus the BIR domain.
著者: Huang, Y. / Park, Y.C. / Rich, R.L. / Segal, D. / Myszka, D.G. / Wu, H.
履歴
登録2001年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42013年9月25日Group: Derived calculations
改定 1.52017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.62023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CASPASE-7
B: CASPASE-7
C: BACULOVIRAL IAP REPEAT-CONTAINING PROTEIN 4
D: BACULOVIRAL IAP REPEAT-CONTAINING PROTEIN 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,2734
ポリマ－96,2734
非ポリマー00
水3,585199
1
A: CASPASE-7
C: BACULOVIRAL IAP REPEAT-CONTAINING PROTEIN 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1362
ポリマ－48,1362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11920 Å2
手法PISA
2
B: CASPASE-7
D: BACULOVIRAL IAP REPEAT-CONTAINING PROTEIN 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1362
ポリマ－48,1362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11330 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6770 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area19200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.5, 88.5, 185.4
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 120.0
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-360-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 CASPASE-7 / APOPTOTIC PROTEASE MCH-3


分子量: 31885.404 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P55210, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 BACULOVIRAL IAP REPEAT-CONTAINING PROTEIN 4 / X-LINKED IAP


分子量: 16251.001 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 120-260 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P98170
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.48 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17 mg/mlprotein1drop
220 mg/mlTris-HCl1drop
3300 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
520-30 %butanol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.948
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.948 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / % possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル最高解像度: 2.4 Å / Rmerge(I) obs: 0.339 / % possible all: 99.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.5 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1cp3

1cp3


解像度: 2.4→20 Å / σ(F): 1.5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 -6 %
Rwork0.224 --
obs-28151 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3925 0 0 199 4124
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.571
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / σ(F): 1.5 / % reflection Rfree: 6 % / Rfactor obs: 0.224 / Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る