[日本語] English
万見
- PDB-1i4j: CRYSTAL STRUCTURE OF L22 RIBOSOMAL PROTEIN MUTANT -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i4j
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF L22 RIBOSOMAL PROTEIN MUTANT
要素50S RIBOSOMAL PROTEIN L22
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Ribosomal Protein / Mutant / Erythromycin Resistance / RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosolic large ribosomal subunit / rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L22/L17 / Ribosomal Protein L22; Chain A / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / : / Ribosomal protein L22/L17, conserved site / Ribosomal protein L22 signature. / Ribosomal protein L22/L17 / Ribosomal protein L22p/L17e / Ribosomal protein L22/L17 superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL22
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Davydova, N.L. / Streltsov, V.A. / Fedorov, R. / Wilce, M. / Liljas, A. / Garder, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: L22 ribosomal protein and effect of its mutation on ribosome resistance to erythromycin.
著者: Davydova, N. / Streltsov, V. / Wilce, M. / Liljas, A. / Garber, M.
履歴
登録2001年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L22
B: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L22


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6972
ポリマ－24,6972
非ポリマー00
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.880, 86.590, 38.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L22


分子量: 12348.404 Da / 分子数: 2 / 変異: DEL(82-84) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: RPL22 / プラスミド: PTTHL22 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P48286
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.9M Sodium chloride, 3% ethanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 5.5
詳細: Davydova, N., (2001) Acta Crystallogr., Sect.D, 57, 1150.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 mg/mlprotein1drop
250 mMsodium acetate1droppH5.5
3200 mM1dropNaCl
41.9 M1reservoirNaCl
53 %ethanol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月1日 / 詳細: monochromator and mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→23.17 Å / Num. all: 16162 / Num. obs: 16162 / % possible obs: 85.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 34.7 Å2 / Limit h max: 17 / Limit h min: -17 / Limit k max: 46 / Limit k min: -17 / Limit l max: 20 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 475552.48 / Observed criterion F min: 0.45 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 74.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rmerge(I) obs: 0.383 / Mean I/σ(I) obs: 71.3 / Num. unique all: 1235 / % possible all: 47.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 23.2 Å / 冗長度: 4 % / Num. measured all: 64827 / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / % possible obs: 47.3 % / 冗長度: 3 % / Num. unique obs: 1334 / Rmerge(I) obs: 0.331

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BXE WITH REMOVED BETA-LOOP

1bxe


解像度: 1.8→23.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.43 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 1619 10 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all0.208 18972 --
obs0.208 16162 85.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 59.4316 Å2 / ksol: 0.369737 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 108.24 Å2 / Biso mean: 37.8 Å2 / Biso min: 12.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.62 Å20 Å2-2.5 Å2
2---0.88 Å20 Å2
3----2.74 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.14 Å
Luzzati d res high-1.8
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→23.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1738 0 0 37 1775
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.27
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.06
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.8-1.910.28231419.60.282413340.024238985447.3
1.88-1.980.2711787.50.27416660.022373184477.7
1.98-2.110.242008.50.23918470.0172349204787.1
2.11-2.270.2112199.20.20919830.0142372220292.8
2.27-2.50.2142169.20.21120300.0152347224695.7
2.5-2.860.2052209.20.20621200.0142382234098.2
2.86-3.60.21727911.80.21520740.0132373235399.1
3.6-43.30.212199.10.2120570.0142404227694.7
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION3water.param
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.param
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.208 / Rfactor Rfree: 0.255 / Rfactor Rwork: 0.209
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.06
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Rfactor Rfree: 0.282 / Rfactor Rwork: 0.283

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る