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- PDB-1i2c: CRYSTAL STRUCTURE OF MUTANT T145A SQD1 PROTEIN COMPLEX WITH NAD A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i2c
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MUTANT T145A SQD1 PROTEIN COMPLEX WITH NAD AND UDP-GLUCOSE
要素SULFOLIPID BIOSYNTHESIS PROTEIN SQD1
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / SDR / short-chain dehydrogenase/reductase / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-sulfoquinovose synthase / UDPsulfoquinovose synthase activity / glycolipid biosynthetic process / sulfotransferase activity / cellular response to phosphate starvation / chloroplast / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
UDP-galactose 4-epimerase, domain 1 / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / UDP-sulfoquinovose synthase, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Theisen, M.J. / Sanda, S.L. / Ginell, S.L. / Benning, C. / Garavito, R.M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Characterization of the Active Site of UDP-sulfoquinovose Synthase: Formation of the Sulfonic Acid Product in the Crystalline State.
著者: Theisen, M.J. / Sanda, S.L. / Ginell, S.L. / Benning, C. / Garavito, R.M.
履歴
登録2001年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SULFOLIPID BIOSYNTHESIS PROTEIN SQD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9015
ポリマ－45,4801
非ポリマー1,4224
水7,170398
1
A: SULFOLIPID BIOSYNTHESIS PROTEIN SQD1
ヘテロ分子

A: SULFOLIPID BIOSYNTHESIS PROTEIN SQD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,80310
ポリマ－90,9592
非ポリマー2,8448
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-x+1,-y+1,z1
Buried area9920 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area25290 Å2
手法PISA, PQS
2
A: SULFOLIPID BIOSYNTHESIS PROTEIN SQD1
ヘテロ分子

A: SULFOLIPID BIOSYNTHESIS PROTEIN SQD1
ヘテロ分子

A: SULFOLIPID BIOSYNTHESIS PROTEIN SQD1
ヘテロ分子

A: SULFOLIPID BIOSYNTHESIS PROTEIN SQD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,60520
ポリマ－181,9184
非ポリマー5,68716
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
crystal symmetry operation10_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation15_556y,x,-z+11
Buried area23380 Å2
ΔGint-235 kcal/mol
Surface area47030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.682, 159.682, 99.038
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-600-

HOH

21A-601-

HOH

詳細The solution form is likely a dimer generated by 2-fold rotation of the crystallographic asymmetric unit about the c-axis: -x -y z

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要素

#1: タンパク質 SULFOLIPID BIOSYNTHESIS PROTEIN SQD1


分子量: 45479.508 Da / 分子数: 1 / 変異: T145A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
株: COLUMBIA (COL-2) / 遺伝子: SQD1 / プラスミド: PSQD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O48917
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-UPG / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE GLUCOPYRANOSYL-MONOPHOSPHATE ESTER / UDP-グルコ-ス


分子量: 566.302 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24N2O17P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 398 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulfate, sodium chloride, MES buffer, NAD+, UDP-glucose, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月31日 / 詳細: Osmic Max-Flux confocal, multilayer mirrors
放射モノクロメーター: Osmic Max-Flux confocal, multilayer mirrors
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 82759 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.42 % / Biso Wilson estimate: 15.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.362 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4データ削減
CNS0.9A精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
CCP4データスケーリング
CNS0.9A位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QRR

1qrr


解像度: 1.6→30 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.185 4125 5 %R-free flags were assigned using the CCP4 suite, based on a standard set of flags used for all SQD1 structural refinements.
Rwork0.177 ---
all-82704 --
obs-82704 98.8 %-
溶媒の処理Bsol: 57.55 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3033 0 90 398 3521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0053
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.29
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.09
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.409
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it0.69
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.661
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.012
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3043 421 5 %
Rwork0.2914 7619 -
obs-8040 97.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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