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- PDB-1hx6: P3, THE MAJOR COAT PROTEIN OF THE LIPID-CONTAINING BACTERIOPHAGE PRD1. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hx6
タイトルP3, THE MAJOR COAT PROTEIN OF THE LIPID-CONTAINING BACTERIOPHAGE PRD1.
要素MAJOR CAPSID PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / bacteriophage PRD1 / coat protein / jelly roll / viral beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


Viral coat protein p3 / Adenovirus Type 2 Hexon; domain 4 / Bacteriophage PRD1, P3 / Bacteriophage PRD1, P3, N-terminal / P3 major capsid protein / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Jelly Rolls - #20 / Distorted Sandwich / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls ...Viral coat protein p3 / Adenovirus Type 2 Hexon; domain 4 / Bacteriophage PRD1, P3 / Bacteriophage PRD1, P3, N-terminal / P3 major capsid protein / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Jelly Rolls - #20 / Distorted Sandwich / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein P3
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Benson, S.D. / Bamford, J.K.H. / Bamford, D.H. / Burnett, R.M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2002
タイトル: The X-ray crystal structure of P3, the major coat protein of the lipid-containing bacteriophage PRD1, at 1.65 A resolution.
著者: Stacy D Benson / Jaana K H Bamford / Dennis H Bamford / Roger M Burnett /
要旨: P3 has been imaged with X-ray crystallography to reveal a trimeric molecule with strikingly similar characteristics to hexon, the major coat protein of adenovirus. The structure of native P3 has now ...P3 has been imaged with X-ray crystallography to reveal a trimeric molecule with strikingly similar characteristics to hexon, the major coat protein of adenovirus. The structure of native P3 has now been extended to 1.65 A resolution (R(work) = 19.0% and R(free) = 20.8%). The new high-resolution model shows that P3 forms crystals through hydrophobic patches solvated by 2-methyl-2,4-pentanediol molecules. It reveals details of how the molecule's high stability may be achieved through ordered solvent in addition to intra- and intersubunit interactions. Of particular importance is a 'puddle' at the top of the molecule containing a four-layer deep hydration shell that cross-links a complex structural feature formed by 'trimerization loops'. These loops also link subunits by extending over a neighbor to reach the third subunit in the trimer. As each subunit has two eight-stranded viral jelly rolls, the trimer has a pseudo-hexagonal shape to allow close packing in its 240 hexavalent capsid positions. Flexible regions in P3 facilitate these interactions within the capsid and with the underlying membrane. A selenometh-ionine P3 derivative, with which the structure was solved, has been refined to 2.2 A resolution (R(work) = 20.1% and R(free) = 22.8%). The derivatized molecule is essentially unchanged, although synchrotron radiation has the curious effect of causing it to rotate about its threefold axis. P3 is a second example of a trimeric 'double-barrel' protein that forms a stable building block with optimal shape for constructing a large icosahedral viral capsid. A major difference is that hexon has long variable loops that distinguish different adenovirus species. The short loops in P3 and the severe constraints of its various interactions explain why the PRD1 family has highly conserved coat proteins.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Viral Evolution Revealed by Bacteriophage PRD1 and Human Adenovirus Coat Protein Structures
著者: Benson, S.D. / Bamford, J.K. / Bamford, D.H. / Burnett, R.M.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization of the Major Coat Protein of PRD1, a Bacteriophage with an Internal Membrane
著者: Stewart, P.L. / Ghosh, S. / Bamford, D.H. / Burnett, R.M.
#3: ジャーナル: Virology / 年: 1990
タイトル: Capsomer Proteins of Bacteriophage PRD1, a Bacterial Virus with a Membrane
著者: Bamford, J.K. / Bamford, D.H.
#4: ジャーナル: MOL.THER. / 年: 2000
タイトル: Type-specific Epitope Locations Revealed by X-ray Crystallographic Study of Adenovirus Type 5 Hexon
著者: Rux, J.J. / Burnett, R.M.
履歴
登録2001年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,39830
ポリマ－130,0393
非ポリマー2,35927
水14,088782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17130 Å2
ΔGint-305 kcal/mol
Surface area41020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.960, 121.300, 126.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 MAJOR CAPSID PROTEIN / PROTEIN P3


分子量: 43346.219 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
属: Tectivirus / 発現宿主: Salmonella typhimurium (サルモネラ菌) / 株 (発現宿主): DS88 / 参照: UniProt: P22535
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 782 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 30% MPD, 0.1 M sodium acetate, 0.2 M NaCl, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 1997年6月11日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→87 Å / Num. obs: 195631 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 17.7 Å2 / Rsym value: 4.7 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.65→1.69 Å / 冗長度: 1.5 % / Num. unique all: 8530 / Rsym value: 40.3 / % possible all: 61.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: selenomethionine P3 - PDB entry 1HQN

1hqn


解像度: 1.65→53.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 360397.3 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: maximum likelihood
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 2072 1.2 %SPHERES
Rwork0.19 ---
obs0.19 179469 82.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.85 Å2 / ksol: 0.332 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.72 Å20 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3----1.65 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→53.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9091 0 9 926 10026
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.071.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.832
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.52
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.192.5
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 123 1.2 %
Rwork0.31 9813 -
obs-7482 46.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4MPD.PARAMMPD.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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