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万見
- PDB-1hup: HUMAN MANNOSE BINDING PROTEIN CARBOHYDRATE RECOGNITION DOMAIN TRI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hup
タイトルHUMAN MANNOSE BINDING PROTEIN CARBOHYDRATE RECOGNITION DOMAIN TRIMERIZES THROUGH A TRIPLE ALPHA-HELICAL COILED-COIL
要素MANNOSE-BINDING PROTEIN
キーワードC-TYPE LECTIN / ALPHA-HELICAL COILED-COIL
機能・相同性
機能・相同性情報


Lectin pathway of complement activation / positive regulation of opsonization / opsonization / complement activation, lectin pathway / negative regulation of viral process / killing by host of symbiont cells / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / collagen trimer / serine-type endopeptidase complex / surfactant homeostasis ...Lectin pathway of complement activation / positive regulation of opsonization / opsonization / complement activation, lectin pathway / negative regulation of viral process / killing by host of symbiont cells / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / collagen trimer / serine-type endopeptidase complex / surfactant homeostasis / Initial triggering of complement / D-mannose binding / complement activation, classical pathway / positive regulation of phagocytosis / antiviral innate immune response / multivesicular body / acute-phase response / calcium-dependent protein binding / response to oxidative stress / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / innate immune response / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. ...Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mannose-binding protein C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sheriff, S.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: Human mannose-binding protein carbohydrate recognition domain trimerizes through a triple alpha-helical coiled-coil.
著者: Sheriff, S. / Chang, C.Y. / Ezekowitz, R.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of a Trimeric Form of Human Mannose Binding Protein
著者: Chang, C.Y. / Sastry, K.N. / Gillies, S.D. / Ezekowitz, R.A.B. / Sheriff, S.
履歴
登録1994年9月21日処理サイト: BNL
改定 1.01995年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32015年10月14日Group: Refinement description
改定 2.02024年6月5日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MANNOSE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8896
ポリマ－15,6331
非ポリマー2565
水45025
1
A: MANNOSE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子

A: MANNOSE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子

A: MANNOSE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,66718
ポリマ－46,8983
非ポリマー76915
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area6230 Å2
ΔGint-170 kcal/mol
Surface area19690 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.680, 76.680, 58.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 193
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-304-

SO4

21A-305-

CA

31A-306-

HOH

詳細THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS, WHEN APPLIED TO THE COORDINATES IN THIS ENTRY, WILL YIELD THE OTHER TWO MONOMERS OF THE TRIMER. SYMMETRY1 1 -0.499967 -0.866057 0.000000 38.33807 SYMMETRY2 1 0.865994 -0.500033 0.000000 -66.40547 SYMMETRY3 1 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 SYMMETRY1 2 -0.500033 0.866057 0.000000 76.68124 SYMMETRY2 2 -0.865994 -0.499967 0.000000 0.00000 SYMMETRY3 2 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000

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要素

#1: タンパク質 MANNOSE-BINDING PROTEIN


分子量: 15632.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P11226
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.31 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Chang, C.Y., (1994) J.Mol.Biol., 241, 125.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17.5 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris-maleic acid1reservoir
318 %PEG6001reservoir
412 mg/ml1reservoirCaCl2
510 mM1reservoirNaCl

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 6978 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.088
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. measured all: 22595 / Rmerge(I) obs: 0.088

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.5→6 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
Rwork0.1987 -
all0.1987 -
obs-6541
原子変位パラメータBiso mean: 30.5 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1097 0 9 25 1131
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Total num. of bins used: 807 /
Rfactor反射数
Rwork0.2738 807
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.193
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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