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- PDB-1htp: REFINED STRUCTURES AT 2 ANGSTROMS AND 2.2 ANGSTROMS OF THE TWO FO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1htp
タイトルREFINED STRUCTURES AT 2 ANGSTROMS AND 2.2 ANGSTROMS OF THE TWO FORMS OF THE H-PROTEIN, A LIPOAMIDE-CONTAINING PROTEIN OF THE GLYCINE DECARBOXYLASE COMPLEX
要素H-PROTEIN
キーワードOXIDOREDUCTASES(ACTING ON CH-NH2 DONOR)
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine decarboxylation via glycine cleavage system / glycine cleavage complex / mitochondrial matrix
類似検索 - 分子機能
Glycine cleavage system H-protein, subgroup / Glycine cleavage system H-protein / Glycine cleavage system H-protein/Simiate / Glycine cleavage H-protein / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif ...Glycine cleavage system H-protein, subgroup / Glycine cleavage system H-protein / Glycine cleavage system H-protein/Simiate / Glycine cleavage H-protein / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OSS / Glycine cleavage system H protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Pisum sativum (エンドウ)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Pares, S. / Cohen-Addad, C.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: The lipoamide arm in the glycine decarboxylase complex is not freely swinging.
著者: Cohen-Addad, C. / Pares, S. / Sieker, L. / Neuburger, M. / Douce, R.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: X-Ray Structure Determination at 2.6 Angstroms Resolution of a Lipoate-Containing Protein: The H-Protein of the Glycine Decarboxylase Complex from Pea Leaves
著者: Pares, S. / Cohen-Addad, C. / Sieker, L. / Neuburger, M. / Douce, R.
履歴
登録1995年1月11日処理サイト: BNL
改定 1.01995年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2762
ポリマ－13,9621
非ポリマー3141
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.340, 55.380, 33.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 H-PROTEIN


分子量: 13962.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pisum sativum (エンドウ)
参照: UniProt: P16048, glycine dehydrogenase (aminomethyl-transferring)
#2: 化合物 ChemComp-OSS / 6-(HYDROXYETHYLDITHIO)-8-(AMINOMETHYLTHIO)OCTANOIC ACID


分子量: 313.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H23NO3S3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細COMPND H-PROTEIN CHARGED IN METHYLAMINE OF THE GLYCINE DECARBOXYLASE COMPLEX FROM PEA THE H-PROTEIN ...COMPND H-PROTEIN CHARGED IN METHYLAMINE OF THE GLYCINE DECARBOXYLASE COMPLEX FROM PEA THE H-PROTEIN PROVIDES THE ATTACHMENT SITE FOR THE LIPOIC ACID VIA AN AMIDE LINKAGE TO THE EPSILON-AMINO GROUP OF A LYS63.
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE REFERENCE DATABASE: SWISS-PROT ENTRY_NAME: GCSH_PEA REFERENCE: MACHEREL D., LEBRUN M. ...SEQUENCE REFERENCE DATABASE: SWISS-PROT ENTRY_NAME: GCSH_PEA REFERENCE: MACHEREL D., LEBRUN M.,GAGNON J., NEUBURGER M., DOUCE R. BIOCHEM J. 268:783-789(1990) KIM Y., OLIVER D.J J. BIOL. CHEM. 265: 848-853(1990).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.08 %
結晶化
*PLUS
温度: 8 ℃ / pH: 5.2 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17-14 mg/mlH-Proox1dropcan be replaced with 3-5mg/ml H-ProMet
20.1 MTrisMaleate1drop
32 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Num. obs: 5684 / % possible obs: 91 %
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. measured all: 14236 / Rmerge(I) obs: 0.054

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.2→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.185 --
obs0.185 5457 90 %
原子変位パラメータBiso mean: 17.5 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1180 0 17 145 1342
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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