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万見
- PDB-1hqo: CRYSTAL STRUCTURE OF THE NITROGEN REGULATION FRAGMENT OF THE YEAS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hqo
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE NITROGEN REGULATION FRAGMENT OF THE YEAST PRION PROTEIN URE2P
要素URE2 PROTEIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / glutathione S-transferase superfamily fold
機能・相同性
機能・相同性情報


protein urmylation / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / glutathione peroxidase / negative regulation of transcription by transcription factor localization / regulation of nitrogen utilization / glutathione peroxidase activity / nitrate assimilation / phosphoprotein binding / transcription corepressor activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcriptional regulator Ure2 / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. ...Transcriptional regulator Ure2 / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcriptional regulator URE2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Umland, T.C. / Taylor, K.L. / Rhee, S. / Wickner, R.B. / Davies, D.R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: The crystal structure of the nitrogen regulation fragment of the yeast prion protein Ure2p.
著者: Umland, T.C. / Taylor, K.L. / Rhee, S. / Wickner, R.B. / Davies, D.R.
履歴
登録2000年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: URE2 PROTEIN
B: URE2 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8762
ポリマ－59,8762
非ポリマー00
水3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area20040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.310, 69.190, 149.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a dimer. The dimer was contained within the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 URE2 PROTEIN


分子量: 29937.945 Da / 分子数: 2 / 断片: NITROGEN REGULATION FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: URE2 / プラスミド: PFLAG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P23202
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.84 %
解説: The model was refined against the remote data set (0.9686 A).
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.8
詳細: NaCl, Bicine, Tris-HCl, alpha-chymotrypsin, pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
13.25 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
30.3 M1dropNaCl
40.01-0.001 mg/mlalpha-chymotrypsin1drop
52.5-3.0 M1reservoirNaCl
6100 mMBicine1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.9791, 0.9789, 0.9686
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月2日
放射モノクロメーター: Si monochomator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.97891
30.96861
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 29499 / Num. obs: 168715 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 50.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.32 / Num. unique all: 2941 / % possible all: 99.5
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 29499 / Num. measured all: 168715
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.5 % / Rmerge(I) obs: 0.32

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
SnBAND PHASES-95位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASESV. 95位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 1343 5 %random
Rwork0.221 ---
all-30417 --
obs-27024 88.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 55.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3664 0 0 204 3868
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.63
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0118
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it32
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.22.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 108 -
Rwork0.315 2070 -
obs-2070 69.6 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.221
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 55.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it32
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.22.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Rfactor Rfree: 0.358 / Rfactor Rwork: 0.315

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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