[日本語] English
万見
- PDB-1hqn: THE SELENOMETHIONINE DERIVATIVE OF P3, THE MAJOR COAT PROTEIN OF ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hqn
タイトルTHE SELENOMETHIONINE DERIVATIVE OF P3, THE MAJOR COAT PROTEIN OF THE LIPID-CONTAINING BACTERIOPHAGE PRD1.
要素MAJOR CAPSID PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / bacteriophage PRD1 / Coat protein / jelly roll / viral beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


Viral coat protein p3 / Adenovirus Type 2 Hexon; domain 4 / Bacteriophage PRD1, P3 / Bacteriophage PRD1, P3, N-terminal / P3 major capsid protein N-terminal / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Jelly Rolls - #20 / Distorted Sandwich / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls ...Viral coat protein p3 / Adenovirus Type 2 Hexon; domain 4 / Bacteriophage PRD1, P3 / Bacteriophage PRD1, P3, N-terminal / P3 major capsid protein N-terminal / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Jelly Rolls - #20 / Distorted Sandwich / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein P3
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Benson, S.D. / Bamford, J.K.H. / Bamford, D.H. / Burnett, R.M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2002
タイトル: The X-ray crystal structure of P3, the major coat protein of the lipid-containing bacteriophage PRD1, at 1.65 A resolution.
著者: Stacy D Benson / Jaana K H Bamford / Dennis H Bamford / Roger M Burnett /
要旨: P3 has been imaged with X-ray crystallography to reveal a trimeric molecule with strikingly similar characteristics to hexon, the major coat protein of adenovirus. The structure of native P3 has now ...P3 has been imaged with X-ray crystallography to reveal a trimeric molecule with strikingly similar characteristics to hexon, the major coat protein of adenovirus. The structure of native P3 has now been extended to 1.65 A resolution (R(work) = 19.0% and R(free) = 20.8%). The new high-resolution model shows that P3 forms crystals through hydrophobic patches solvated by 2-methyl-2,4-pentanediol molecules. It reveals details of how the molecule's high stability may be achieved through ordered solvent in addition to intra- and intersubunit interactions. Of particular importance is a 'puddle' at the top of the molecule containing a four-layer deep hydration shell that cross-links a complex structural feature formed by 'trimerization loops'. These loops also link subunits by extending over a neighbor to reach the third subunit in the trimer. As each subunit has two eight-stranded viral jelly rolls, the trimer has a pseudo-hexagonal shape to allow close packing in its 240 hexavalent capsid positions. Flexible regions in P3 facilitate these interactions within the capsid and with the underlying membrane. A selenometh-ionine P3 derivative, with which the structure was solved, has been refined to 2.2 A resolution (R(work) = 20.1% and R(free) = 22.8%). The derivatized molecule is essentially unchanged, although synchrotron radiation has the curious effect of causing it to rotate about its threefold axis. P3 is a second example of a trimeric 'double-barrel' protein that forms a stable building block with optimal shape for constructing a large icosahedral viral capsid. A major difference is that hexon has long variable loops that distinguish different adenovirus species. The short loops in P3 and the severe constraints of its various interactions explain why the PRD1 family has highly conserved coat proteins.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Viral evolution revealed by bacteriophage PRD1 and human adenovirus coat protein structures
著者: Benson, S.D. / Bamford, J.K.H. / Bamford, D.H. / Burnett, R.M.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization of the major coat protein of PRD1, a bacteriophage with an internal membrane
著者: Stewart, P.L. / Ghosh, S. / Bamford, D.H. / Burnett, R.M.
#3: ジャーナル: Virology / 年: 1990
タイトル: Capsomer proteins of bacteriophage PRD1, a bacterial virus with a membrane
著者: Bamford, J.K.H. / Bamford, D.H.
#4: ジャーナル: MOL.THER. / 年: 2000
タイトル: Type-specific epitope locations revealed by X-ray crystallographic study of adenovirus type 5 hexon
著者: Rux, J.J. / Burnett, R.M.
履歴
登録2000年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,7423
ポリマ－130,7423
非ポリマー00
水7,873437
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10090 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area41160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.960, 121.300, 126.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 MAJOR CAPSID PROTEIN / PROTEIN P3


分子量: 43580.691 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
属: Tectivirus / 発現宿主: Salmonella typhimurium (サルモネラ菌) / 参照: UniProt: P22535
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 437 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 30% MPD, 0.2 M NACL, 0.1 M SODIUM ACETATE, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
PH range low: 4.3 / PH range high: 4.1
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
135 %MPD1reservoir
20.1 Msodium acetate1reservoirpH4.1-4.3
30.2 M1reservoirNaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9790, 0.9786, 0.9500
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 1997年6月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI(III) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.97861
30.951
反射解像度: 2.15→100 Å / Num. all: 95154 / Num. obs: 87548 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 15.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 6.5 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2.15→2.25 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.537 / Mean I/σ(I) obs: 12 / Num. unique all: 11537 / Rsym value: 53.7 / % possible all: 95
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→40.63 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 145279.64 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 978 1.2 %SPHERES
Rwork0.2 ---
all0.2 82178 --
obs0.2 82178 88.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.55 Å2 / ksol: 0.332 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.22 Å20 Å20 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3----1.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8537 0 0 437 8974
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.051.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.132.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 130 1.7 %
Rwork0.228 7662 -
obs--85.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 35 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 1.1 % / Rfactor obs: 0.201 / Rfactor Rfree: 0.228 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 28.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.46
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.051.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.472
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.132.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.248 / % reflection Rfree: 1.7 % / Rfactor Rwork: 0.228

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る