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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1hei | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF THE HEPATITIS C VIRUS RNA HELICASE DOMAIN | ||||||
![]() | HCV HELICASE | ||||||
![]() | HELICASE / RNA / HEPATITIS / HCV / ATPASE / NTPASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of hexokinase activity / modulation by virus of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / viral capsid assembly / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / TBC/RABGAPs / hepacivirin / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet ...positive regulation of hexokinase activity / modulation by virus of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / viral capsid assembly / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / TBC/RABGAPs / hepacivirin / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / transformation of host cell by virus / positive regulation of cytokinesis / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / negative regulation of protein secretion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / kinase binding / SH3 domain binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / apoptotic process / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yao, N. / Weber, P. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the hepatitis C virus RNA helicase domain. 著者: Yao, N. / Hesson, T. / Cable, M. / Hong, Z. / Kwong, A.D. / Le, H.V. / Weber, P.C. #1: ![]() タイトル: The Qrxgrxgrxxxg Motif of the Vaccinia Virus Dexh Box RNA Helicase Nph-II is Required for ATP Hydrolysis and RNA Unwinding But not for RNA Binding 著者: Gross, C.H. / Shuman, S. #2: ![]() タイトル: Expression, Isolation, and Characterization of the Hepatitis C Virus ATPase/RNA Helicase 著者: Jin, L. / Peterson, D.L. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 181.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 140.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 48357.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 属: Hepacivirus / 生物種: Hepatitis C virus / 株: H / Variant: 1A / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % / 解説: HG AND SM DERIVATIZED CRYSTALS WERE USED IN MIRAS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 6.5 詳細: 50MM CA ACETATE, 20MM NACACODYLATE PH 6.5, 8% PEG5000 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月10日 / 詳細: MIRROR |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→26 Å / Num. obs: 51694 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12 % / Biso Wilson estimate: 25 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 15 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.18 Å / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.27 / % possible all: 74 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 676708 / Rmerge(I) obs: 0.052 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 70 % / Rmerge(I) obs: 0.27 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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原子変位パラメータ | Biso mean: 36 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.3 Å / Luzzati d res low obs: 8 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.19 Å / Total num. of bins used: 8
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS Num. reflection obs: 51577 / Num. reflection Rfree: 2579 / Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rfree: 0.32 / Rfactor Rwork: 0.22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.39 / Rfactor Rwork: 0.32 |