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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1hdl | ||||||
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タイトル | LEKTI domain one | ||||||
要素 | SERINE PROTEINASE INHIBITOR LEKTI | ||||||
キーワード | PUTATIVE SERINE PROTEINASE INHIBITOR | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of antibacterial peptide production / epidermal lamellar body / regulation of timing of anagen / epidermal cell differentiation / hair cell differentiation / Formation of the cornified envelope / negative regulation of immune response / Differentiation of keratinocytes in interfollicular epidermis in mammalian skin / regulation of T cell differentiation / epithelial cell differentiation ...negative regulation of antibacterial peptide production / epidermal lamellar body / regulation of timing of anagen / epidermal cell differentiation / hair cell differentiation / Formation of the cornified envelope / negative regulation of immune response / Differentiation of keratinocytes in interfollicular epidermis in mammalian skin / regulation of T cell differentiation / epithelial cell differentiation / regulation of cell adhesion / negative regulation of angiogenesis / extracellular matrix organization / central nervous system development / negative regulation of proteolysis / serine-type endopeptidase inhibitor activity / cell cortex / cell differentiation / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / extracellular region / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Lauber, T. / Roesch, P. / Marx, U.C. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003 タイトル: Homologous Proteins with Different Folds: The Three-Dimensional Structures of Domains 1 and 6 of the Multiple Kazal-Type Inhibitor Lekti 著者: Lauber, T. / Schulz, A. / Schweimer, K. / Adermann, K. / Marx, U.C. | ||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. | ||||||
Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1hdl.cif.gz | 360.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1hdl.ent.gz | 305.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1hdl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hd/1hdl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hd/1hdl | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 6491.618 Da / 分子数: 1 / 断片: LEKTI DOMAIN ONE / 由来タイプ: 組換発現 詳細: DISULFIDE BRIDGES BETWEEN CYS 8 AND CYS 44, AND BETWEEN CYS 21 AND CYS 41 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: I.E. VAGINAL EPITHELIUM / プラスミド: PET32A / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI (DE3) / 参照: UniProt: Q9NQ38 |
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配列の詳細 | THE SEQUENCE FOR RESIDUES A 2 TO A 5 ARE IN CONFLICT WITH THE SWISS-PROT SEQUENCE DATABASE AND HAVE ...THE SEQUENCE FOR RESIDUES A 2 TO A 5 ARE IN CONFLICT WITH THE SWISS-PROT SEQUENCE DATABASE AND HAVE BEEN DESCRIBED BY MAEGERT H.-J.,J.BIOL.CHEM. (1999) |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING STANDARD NMR TECHNIQUES ON 15N-LABELED AND UNLABELED HF6478 |
-試料調製
試料状態 | pH: 4.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K |
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結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 21 |