[日本語] English
万見
- PDB-1h5w: 2.1A Bacteriophage Phi-29 Connector -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h5w
タイトル2.1A Bacteriophage Phi-29 Connector
要素UPPER COLLAR PROTEIN
キーワードVIRUS / CONNECTOR / PORTAL / SH3-LIKE / HELIX BUNDLE
機能・相同性
機能・相同性情報


viral portal complex / viral procapsid / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral DNA genome packaging / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #30 / Upper collar protein gp10 (connector protein) fold / Upper collar protein gp10 (connector protein) / Bacteriophage PHI-29 conector. Domain 3 / Portal protein Gp10 / Portal protein Gp10 superfamily / Phage Connector (GP10) / Crambin / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Beta Barrel ...Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #30 / Upper collar protein gp10 (connector protein) fold / Upper collar protein gp10 (connector protein) / Bacteriophage PHI-29 conector. Domain 3 / Portal protein Gp10 / Portal protein Gp10 superfamily / Phage Connector (GP10) / Crambin / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種BACTERIOPHAGE PHI-29 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Guasch, A. / Pous, J. / Ibarra, B. / Gomis-Ruth, F.X. / Valpuesta, J.M. / Sousa, N. / Carrascosa, J.L. / Coll, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Detailed Architecture of a DNA Translocating Machine: The High-Resolution Structure of the Bacteriophage Phi29 Connector Particle.
著者: Guasch, A. / Pous, J. / Ibarra, B. / Gomis-Ruth, F.X. / Valpuesta, J.M. / Sousa, N. / Carrascosa, J.L. / Coll, M.
履歴
登録2001年5月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02017年6月28日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / pdbx_distant_solvent_atoms ...atom_site / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software / struct_conf / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id / _software.name / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_sheet.id / _struct_sheet_order.sheet_id / _struct_sheet_range.sheet_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.symmetry
改定 2.12023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: UPPER COLLAR PROTEIN
B: UPPER COLLAR PROTEIN
C: UPPER COLLAR PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,2257
ポリマ－107,7523
非ポリマー4734
水8,899494
1
A: UPPER COLLAR PROTEIN
B: UPPER COLLAR PROTEIN
C: UPPER COLLAR PROTEIN
ヘテロ分子

A: UPPER COLLAR PROTEIN
B: UPPER COLLAR PROTEIN
C: UPPER COLLAR PROTEIN
ヘテロ分子

A: UPPER COLLAR PROTEIN
B: UPPER COLLAR PROTEIN
C: UPPER COLLAR PROTEIN
ヘテロ分子

A: UPPER COLLAR PROTEIN
B: UPPER COLLAR PROTEIN
C: UPPER COLLAR PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)432,89828
ポリマ－431,00812
非ポリマー1,89116
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_465y-1,-x+1,z1
crystal symmetry operation3_665-y+1,x+1,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)155.340, 155.340, 160.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-585-

HOH

21A-628-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 UPPER COLLAR PROTEIN / CONNECTOR PROTEIN / LATE PROTEIN GP10


分子量: 35917.293 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACTERIOPHAGE PHI-29 (ウイルス) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P04332
#2: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 494 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.5 %
結晶化pH: 8 / 詳細: 70% MPD, 0.1M TRIS-HCL PH 8
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
170 %MPD1reservoir
20.1 MTris-HCl1reservoirpH8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月21日 / 詳細: TOROIDAL ZERODUR MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND CRYSTALS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→42 Å / Num. obs: 327940 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 29.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 94.1
反射
*PLUS
Num. obs: 56472 / Num. measured all: 327940 / Rmerge(I) obs: 0.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.1 % / Rmerge(I) obs: 0.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
直接法位相決定
ARP/wARP位相決定
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FOU

1fou


解像度: 2.1→42 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 2861 5 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 56472 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT / Bsol: 84 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.8331 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20 Å20 Å2
2--0.231 Å20 Å2
3----0.461 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6174 0 32 494 6700
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.07
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.51.577
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it22.633
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it22.168
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.53.201
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 275 5 %
Rwork0.276 4866 -
obs--91.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2MPD_XPLOR.PARWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMMPD_XPLOR.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.247
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.13
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.7

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る