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- PDB-1h2f: BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS PHOE (previously known as yhfr) in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h2f
タイトルBACILLUS STEAROTHERMOPHILUS PHOE (previously known as yhfr) in complex with trivanadate
要素PHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / BROAD SPECIFICITY PHOSPHATASE / DPGM HOMOLOG
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / TRIVANADATE / Phosphoglycerate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2 Å
データ登録者Rigden, D.J. / Littlejohn, J.E. / Jedrzejas, M.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structures of Phosphate and Trivanadate Complexes of Bacillus Stearothermophilus Phosphatase Phoe: Structural and Functional Analysis in the Cofactor-Dependent Phosphoglycerate Mutase Superfamily
著者: Rigden, D.J. / Littlejohn, J.E. / Henderson, K. / Jedrzejas, M.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structure and Mechanism of Action of a Cofactor-Dependent Phosphoglycerate Mutase Homolog from Bacillus Stearothermophilus with Broad Specificity Phosphatase Activity
著者: Rigden, D.J. / Mello, L.V. / Setlow, P. / Jedrzejas, M.J.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: A Cofactor-Dependent Phosphoglycerate Mutase Homolog from Bacillus Stearothermophilus is Actually a Broad Specificity Phosphatase
著者: Rigden, D.J. / Bagyan, I. / Lamani, E. / Setlow, P. / Jedrzejas, M.J.
履歴
登録2002年8月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0233
ポリマ－23,6481
非ポリマー3762
水2,558142
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)55.758, 55.758, 163.586
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATASE / YHFR


分子量: 23647.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (バクテリア)
プラスミド: PS3297 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9ALU0
#2: 化合物 ChemComp-VA3 / TRIVANADATE


分子量: 280.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O8V3
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE SWISSPROT ENTRY Q9ALU0 IDENTIFIES THIS PROTEIN AS A PHOSPHOGLYCERATE MUTASE. THE PROTEIN ...THE SWISSPROT ENTRY Q9ALU0 IDENTIFIES THIS PROTEIN AS A PHOSPHOGLYCERATE MUTASE. THE PROTEIN STUDIED IS A HOMOLOG OF PHOSPHOGLYCERATE MUTASE BUT HAS NO MUTASE ACTIVITY. THE MOLECULE DOES SHOW PHOSPHATASE ACTIVITY (SEE REFERENCE 2 IN REMARK 1).
Has protein modificationY
配列の詳細THE SWISSPROT ENTRY Q9ALU0 IDENTIFIES THIS PROTEIN AS A PHOSPHOGLYCERATE MUTASE. THE PROTEIN ...THE SWISSPROT ENTRY Q9ALU0 IDENTIFIES THIS PROTEIN AS A PHOSPHOGLYCERATE MUTASE. THE PROTEIN STUDIED IS A HOMOLOG OF PHOSPHOGLYCERATE MUTASE BUT HAS NO MUTASE ACTIVITY. THE MOLECULE DOES SHOW PHOSPHATASE ACTIVITY (SEE REFERENCE 2 IN REMARK 1).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.3 %
結晶化pH: 4.5
詳細: 15 % ETHYLENE GLYCOL, 85 MM SODIUM CACODYLATE PH 4.5
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110.0 mMTris-HCl1droppH7.4
21.0 mMdithiothreitol1drop
32.0 mMEDTA1drop
4150.0 mM1dropNaCl
525 mg/mlprotein1drop
625 mMAMP substrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 17334 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 29.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.155 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.554 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 88.2
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1636651.82 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: CRYSTAL WAS EXPOSED TO 50MM AMMONIUM VANADATE, 30% ETHYLENE GLYCOL, 20MM SODIUM ACETATE PH 5.0 FOR 3 DAYS BEFORE DATA COLLECTION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 835 4.8 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 17334 95.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.1339 Å2 / ksol: 0.307577 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.49 Å20 Å20 Å2
2--5.28 Å20 Å2
3----12.77 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1665 0 16 142 1823
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.69
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.711.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.92.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 76 4.9 %
Rwork0.35 1470 -
obs--86.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PO4_XPLOR_PAR.TXTPO4_XPLOR_TOP.TXT
X-RAY DIFFRACTION4NEWVO3_PAR.TXTVO3_TOP_PATCH.TXT
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.69
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.358 / Rfactor Rwork: 0.338 / Num. reflection Rwork: 1942

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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