+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1h1j | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | The SAP domain is a DNA-Binding Domain Capable of Binding S/MAR DNA | ||||||
![]() | THO1 PROTEIN | ||||||
![]() | DNA BINDING / SAP DOMAIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() poly(A)+ mRNA export from nucleus / protein-RNA complex assembly / transcription elongation by RNA polymerase II / double-stranded DNA binding / chromatin binding / RNA binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
![]() | Jacobsen, J.O.B. / Freund, S.M.V. / Bycroft, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Sap Domain is a DNA-Binding Domain Capable of Binding S/Mar DNA 著者: Jacobsen, J.O.B. / Freund, S.M.V. / Bycroft, M. #1: ジャーナル: Trends Biochem.Sci. / 年: 2000 タイトル: Sap - a Putative DNA-Binding Motif Involved in Chromosomal Organization 著者: Aravind, L. / Koonin, E.V. #2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1998 タイトル: A Novel Yeast Gene, Tho2, is Involved in RNA Pol II Transcription and Provides New Evidence for Transcriptional Elongation-Associated Recombination. 著者: Piruat, J.I. / Aguilera, A. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 267.7 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 225.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 343.8 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 509.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 36.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 54.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||
NMR アンサンブル |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 5582.212 Da / 分子数: 1 / 断片: SAP DOMAIN, RESIDUES 2-50 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() プラスミド: PGRO / 発現宿主: ![]() ![]() |
---|---|
配列の詳細 | GLY 1, THROMBIN CLEAVAGE SITE INSERTION SER 2, THROMBIN CLEAVAGE SITE INSERTION |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
NMR実験 |
| ||||||||||||
NMR実験の詳細 | Text: STRUCTURE DETERMINED USING STANDARD TRIPLE-RESONANCE AND 3D 1H,13C- NOESY/TOCSY EXPERIMENTS ON 13C, 15N-LABELED PROTEIN. |
-
試料調製
詳細 | 内容: 1.5MM |
---|---|
試料状態 | イオン強度: 150 mM / pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz |
---|
-
解析
NMR software |
| ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE. RESIDUES 45-51 ARE DISORDERED WITH NO DEFINED STRUCTURE AND NOT INCLUDED IN THE COORDINATES. | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: LOWEST NOE ENERGIES / 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |